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中国科学院生物物理研究所研究生导师简介-常文瑞

生物物理研究所 免费考研网/2013-11-28



常文瑞院士
WenruiChang,Prof.,MCAS

专家类别:中国科学院院士,研究员
简历&研究组工作摘要1960-1964 天津市南开大学学士1990-今  中国科学院生物物理研究所研究员成果与奖励:1982年国家自然科学奖二等奖1987年中国科学院科技进步奖一等奖1989年国家自然科学奖二等奖2004年北京市科学技术奖一等奖2004年获何梁何利基金科学与技术进步奖2005年获中国科学院科学技术成就奖研究组工作摘要:长期从事生物大分子(胰岛素、蚯蚓纤溶酶,金属蛋白酶,藻胆蛋白等)结构与功能研究,近十年来研究工作重点集中于光合作用相关(膜)蛋白的结构生物学研究。光合作用是地球上最重要的化学反应之一,光合作用分为光反应和暗反应两个阶段,本研究组现阶段的研究内容主要集中在以下两个方面:一、光反应途径相关膜蛋白的结构与功能研究,主要研究对象为高等植物光系统II的光合膜蛋白,包括:1.高等植物光系统II捕光蛋白色素复合物的结构与功能植物捕光天线系统是由多个成员组成的精巧而复杂的系统,各成员彼此分工又相互配合,发挥高效吸收和传递太阳能的重要功能,其光能传递效率接近100%;此外,它们还参与植物在高光条件下的光保护功能,避免植物遭受强光的损害。为了阐明捕光天线系统的作用机制,了解光能在不同的天线蛋白之间传递的途径,获得这些天线蛋白的三维结构信息是至关重要的。这一部分的研究重点是:以解析各种天线蛋白色素复合物的三维结构为基础,结合各种生化手段和谱学实验,深入探讨植物天线系统间各成员在高效捕光、光能传递以及光保护中的作用机制。2.高等植物光系统II超大膜蛋白复合体的结构与功能研究高等植物光系统II是一个由二十多个蛋白亚基组成的超大膜蛋白复合物,这一超大膜蛋白复合体结构的测定将使我们有可能揭示其高效捕光及高效光能转化的分子机理。我们拟对高等植物光系统II中不同层次、不同组合的光合膜色素蛋白复合物样品开展分离纯化、结晶及结构生物学研究,力争在这一高难度的课题上有所突破。3.高等植物光系统II的放氧中心复合物的结构以及放氧机制研究高等植物光系统II的放氧中心主要由四个亚基构成,它们共同参与催化水的裂解反应,我们拟通过对放氧中心复合物中单个亚基或完整复合物的结构生物学研究,来深入探讨其高效催化水裂解反应的过程和分子机制。二、暗反应途径重要功能酶的结构与功能研究,主要研究对象为光合蓝细菌脂肪烃代谢途径的相关酶1.蓝细菌脂肪醛脱羰基酶的结构与功能研究利用分子生物学、合成生物学等现代技术手段,人工改造暗反应的固碳途径使光合细菌直接生产出人类所需要的生物能源是开发新型清洁能源的一个重要方向。而可再生脂肪烃是传统石化液体燃料的理想替代产品,被称为“生物石油”。光合蓝细菌的脂肪烃代谢途径在2010年被阐明,其中脂肪醛脱羰基酶是该途径中的关键酶,我们与中国科学院青岛生物能源与过程研究所合作,己开始起动不同来源蓝细菌脂肪醛脱羰基酶的结构与功能的系列研究。

Biography&Introduction1960-1964NankaiUniversity,China,B.Sc.inChemistry1990-pre  Investigator,InstituteofBiophysics,ChineseAcademyofSciences.Awards:NationalNaturalScienceAwards,SecondRank,1982;CASScience&TechnologyProgressAwards,FirstRank,1987;NationalNaturalScienceAwards,SecondRank,1989;ScienceandTechnologyAwardsofBeijing,FirstRank,2004.HoLeungHoLeePrize,2004;ChineseAcademyofSciencesDistinguishedScientificAchievementAward,2005.ResearchInterestsProf.Changisworkingonthestructuralandfunctionalanalysisofbiomacromolecules(includingInsulin,EarthwormFibrinolyticEnzymes,Metalloproteins,Phycobiliproteinsandetc.)formanyyears.Forthepastdecade,themainresearchfocusofourgroupisonstructuralstudiesofphotosynthesisrelatedproteins.Photosynthesis,whichisoneofthemostimportantchemicalreactionsintheworld,occursintwostages:lightreactionsanddarkreactions.Investigationonthetwothemesareasfollowing:I.Structuralandfunctionalanalysisofphotosynthesismembraneproteinsrelatedtothelightreactions,mainlytheproteinfromhigherplantphotosystemII(PSII),including:1.AntennaproteinsfromhigherplantPSII:TheperipheralantennasystemofhigherplantPSIIisahighlysophisticatedsystemwithgreatcomplexityandmulti-functionality.Theseantennaproteinsnotonlyfunctionindependently,butalsocooperatewitheachothertoensuretheefficientlightharvestingandtransferringtothereactioncenterundernormallightconditions.Whileunderhighlightconditions,theyfunctioninphoto-protectiontodissipateexcessexcitationenergyasheatprotectingplantsfromphoto-damage.Tolearnthemechanismandpathwayofenergytransferringbetweendifferentantennaproteins,obtainingthestructuralinformationoftheseantennaproteinsisimportant.Theresearchfocusofthispartisdetermining3Dstructuresofdifferentantennaproteincomplexes,andcombiningthestructuralandspectralinformation,toexplorethemechanismoflightharvesting,energytransferringandphoto-protectioninantennaproteins.2.PSIIsuper-complexfromhigherplant:HigherplantPSIIisasuperproteincomplex,whichiscomposedofmorethantwentyproteinsubunits.Structuraldeterminationofthissuper-complexwillenableustorevealitsmolecularmechanismofefficientlightharvestingandconversion.Weplantocarryouttheisolation,purification,crystallizationandstructuralanalysisofdifferentcombinationofphotosynthesismembraneproteinsfromPSII,andtryourbesttoachievebreakthrough.3.Theoxygenevolvingcenter(OEC)fromhigherplantPSII:TheOECfromhigherplantPSIIismainlycomposedoffourextrinsicproteinsubunitsandinvolvinginthecatalyticreactionofwatersplitting.WeplantocarryoutstructuralstudiesofsinglesubunitorwholecomplexofOECtodiscusstheprocessandmolecularmechanismoftheefficientcatalyzingofwatersplittingofPSII.II.Structuralandfunctionalanalysisofimportantenzymesrelatedtothedarkreactions,mainlytheenzymeinvolvinginfattyalkanemetabolismpathway.1.Fattyaldehydedecarbonylasefromcyanobacteria:Developinganengineeredphotosynthesismicrobetoproducebiofuelsdirectly,byusingthemethodandtechnologyofmolecularbiologyandsynthesisbiology,isanimportantdirectionfordevelopingrenewablecleanenergy.Fattyalkane,whichiscalled“biooil”,isanidealsubstituteproductforconventionalliquidfuel.Thefattyalkanemetabolismpathwayincyanobacteriawasdiscoveredin2010.Fattyaldehydedecarbonylaseisakeyenzymeforthispathway.CollaboratingwithQingdaoInstituteofBioenergyandBioprocessTechnology,wecarryoutseriesstructuralandfunctionalanalysisoffattyaldehydedecarbonylasefromdifferentspeciesofcyanobacteria.

SelectedPublication1.PanX.,LiM.,WanT.,WangL.,JiaC.,HouZ.,ZhaoX.,ZhangJ.,ChangW.(2011)Structuralinsightsintoenergyregulationoflight-harvestingcomplexCP29fromspinach.Naturestructural&molecularbiology18,309-3152.LiM.,ChangW.R.(2009)Proteincrystallization.Photosynthesisresearch102,223-2293.Ya,H.,ZhangP.,WangC.,LiuZ.,ChangW.(2007)TwoluteinmoleculesinLHCIIhavedifferentconformationsandfunctions:Insightsintothemolecularmechanismofthermaldissipationinplants.Biochemicalandbiophysicalresearchcommunications355,457-4634.PascalA.A.,LiuZ.,BroessK.,vanOortB.,vanAmerongenH.,WangC.,HortonP.,RobertB.,ChangW.,RubanA.(2005)Molecularbasisofphotoprotectionandcontrolofphotosyntheticlight-harvesting.Nature436,134-1375.LiuZ.,YanH.,WangK.,KuangT.,ZhangJ.,GuiL.,AnX.,Chang,W.(2004)Crystalstructureofspinachmajorlight-harvestingcomplexat2.72Aresolution.Nature428,287-292.
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