许瑞明研究员
RuimingXu,Professor

专家类别:****，杰出青年，研究员
简历&研究组工作摘要：1980-1984　浙江大学物理系，获理学学士学位1984-1989　美国Brandeis大学物理系，获物理学硕士、博士学位1989-1991　美国德克萨斯大学奥斯汀分校物理系，博士后1991-1993　美国纽约州立大学石溪分校物理系，博士后1993-1996　美国冷泉港实验室，访问学者、研究助理1996-2005　美国冷泉港实验室，助理教授、副教授、教授2006-2008　美国纽约大学医学院，教授2008-今　中国科学院生物物理研究所，研究员；现任中国科学院生物物理研究所副所长，蛋白质科学国家实验室(拟筹建)主任，生物大分子国家重点实验室主任。研究组工作摘要：本研究组主要从事基因表达与调控的结构生物学研究。具体研究内容又分为基因转录的表观遗传调控和RNA转录后加工两个方向：一、表观遗传的结构机理表观遗传现象是由于DNA和组蛋白的化学修饰而导致的染色质的空间结构变化而引起的相对稳定基因表达状态的继承。这种基于结构变化的基因表达调控方式是使具有相同基因组的生物体丰富多彩的原因，例如形态迥异的各种体细胞就是由单一的受精卵分化而来的，也是很多随着环境和年龄变化而引起的疾病（例如癌症和糖尿病等）的重要因素。我们的这个研究方向包括对于各种组蛋白修饰酶的催化机理、底物特异性、酶活性的调控的结构和功能探索，以及修饰后的组蛋白识别和染色质的高级结构的建立和维持的结构基础研究。这项研究对于深入理解表观遗传在动、植物发育和细胞分化中的重大作用，表观重编程在体细胞克隆、诱导多功能干细胞技术中的原理，表观遗传失调在癌症发生、衰老等过程中的机理以及针对表观遗传调控的药物研发都有重大的意义。二、RNA转录后加工和蛋白质-RNA相互作用RNA转录后加工的主要步骤有5’端加帽，剪接和3’端多聚腺苷酸化。我们的主要工作集中在RNA剪接，原因是人类基因组的绝大部分转录本都有多种的剪接方式，导致每一条基因能够产生多个不同的蛋白质，因而极大地提高了体内的蛋白质组的多样性和复杂性。RNA剪接是由一个上百个蛋白质和数条小核RNA组成的复杂的动态复合体（剪接体）完成的。揭示mRNA剪接的分子机理以及剪接点选择的结构基础，包括剪接体内的蛋白质－蛋白质和蛋白质－RNA相互作用，以及剪接体和剪接因子与mRNA的相互作用，是我们这项研究的目标。此外，mRNA剪接和转录调控也有千丝万缕的关系，我们的兴趣也包括联系这两个过程的蛋白质－蛋白质和蛋白质－RNA相互作用的结构和功能研究。

Biography&Introduction1980–1984　ZhejiangUniversity,China,B.Sc.inPhysics1984–1989　BrandeisUniversity,USA,M.A.(1985)&Ph.D.(1990)inPhysics1989–1991　PostdoctoralFellow,PhysicsDepartment,UniversityofTexasatAustin1991–1993　PostdoctoralAssociate,PhysicsDepartment,SUNYatStonyBrook1993–1996　VisitingScientistandStaffAssociate,ColdSpringHarborLaboratory1996–2005　Assistant,Associate,andfullProfessor,ColdSpringHarborLaboratory2006–2008　Professor,SkirballInstituteofBiomolecularMedicine&DepartmentofPharmacology,NewYorkUniversitySchoolofMedicine2008-pre.　　Investigator&DeputyDirector(since2010),InstituteofBiophysics,ChineseAcademyofSciences;Director(since2011),NationalLaboratoryofBiomacromolecules;andDirectordesignate,NationalLaboratoryofProteinScienceResearchInterestThemainresearchfocusofourgroupisonstructuralstudiesofgeneexpressionandregulation.TwothemesofinvestigationincludeepigeneticcontrolofgenetranscriptionandmRNAprocessing:1.EpigeneticcontrolofgeneexpressionEpigeneticphenomenaarestableinheritanceofgeneexpressionpatternscontrolledbyhigherorderchromatinstructurethatdependsoncovalentmodificationsofDNAandhistones.Epigeneticcontrolofgeneexpressionplaysimportantrolesinmanybiologicalprocesses,suchasincelltypespecificationsduringdevelopment,aswellasinthedevelopmentofmanyenvironmentandagerelateddiseases,suchascanceranddiabetes.Ourresearchinthisareaincludesstructuralandfunctionalstudiesofthecatalyticmechanismsofhistonemodificationenzymes,theirsubstratespecificity,themechanismsbywhichtheenzymaticactivitiesareregulated,thestructuralbasisfortherecognitionofmodifiedhistones,andthemechanismofestablishmentandmaintenanceofhigherchromatinstructureingeneral.Theresultsofourstudywillprovideimportantmechanisticinsightsintothefunctionofepigeneticinheritanceincelldifferentiation,epigeneticreprogramminginsomaticcloningandiPStechniques,epigeneticderegulationincancerandaging,andthedevelopmentoftherapeuticstargetingepigeneticregulators.2.RNAprocessingandprotein-RNAinteractionPost-transcriptionalmRNAprocessingincludes5’-capping,splicingandpoly-adenylationatthe3’end.OurcurrentresearchfocusesonmRNAsplicing,asmosthumangenesarealternativelyspliced,whichresultsinmultipleproteinsfromasingletranscript,thus,greatlyincreasedthecomplexityofthehumanproteome.RNAsplicingiscarriedoutbythespliceosome,whichisalarge,dynamiccomplexcomposedofmorethanahundredproteinsandseveralsmallnuclearRNAs.OurgoalistoelucidatethestructuralbasisforsplicesitesselectionandthemolecularmechanismofRNAsplicing,whichincludeprotein-proteinandprotein-RNAinteractionwithinthespliceosome,andtheinteractionbetweenthespliceosome,splicingfactorsandmRNA.Inaddition,mRNAsplicingiscoupledtotranscriptionalregulation,andourinterestalsoincludesstructuralandfunctionalstudiesofprotein-proteinandprotein-RNAinteractionscouplingthetwoprocesses.

SelectedPublications1.YangN.,WangW.,WangY.,WangM.,ZhaoQ.,RaoZ.,ZhuB.,XuR.M.(2012)Distinctmodeofmethyl-H3K4recognitionbytandemtudor-likedomainsofSpindlin1.Proc.Natl.Acad.Sci.USA,inpress.2.LinP.C.,XuR.M.(2012)StructureandassemblyoftheSF3asplicingfactorcomplexofU2snRNP.EMBOJ.31,1579-1590.3.HuH.,LiuY.,WangM.Z.,FangJ.N.,HuangH.D.,YangN.,LiY.B.,WangJ.Y.,YaoX.B.,ShiY.,LiG.H.,XuR.M.(2011)StructureofaCENP-A-histoneH4heterodimerincomplexwithchaperoneHJURP.GenesDev.25,901-906.4.SunL.T.,WangM.Z.,LvZ.Y.,YangN.,LiuY.F.,BaoS.L.,GongW.M.,XuR.M.(2011)StructuralinsightsintoproteinargininesymmetricdimethylationbyPRMT5.Proc.Natl.Acad.Sci.USA108,20538-20543.5.LiuH.,WangJ.Y.,HuangY.,LiZ.,GongW.,LehmannR.,Xu,R.M.(2010)Structuralbasisformethylarginine-dependentrecognitionofAuberginebyTudor.GenesDev.24,1876-1881.
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