组蛋白甲基化修饰与基因的转录调控密切相关，其中果蝇的Ash1以及哺乳动物的同源蛋白Ash1L是催化组蛋白H3上36位赖氨酸进行单甲基化和双甲基化的甲基转移酶. 由于存在一个自抑制环区阻挡了底物的结合位点，Ash1/Ash1L本身的组蛋白甲基转移酶活性是很低的. 但与Mrg15结合后，Ash1/Ash1L从原来的自抑制态转变为活化态. 最近，Ash1L与Mrg15结合后复合物的晶体结构被成功解析出来，使之可以揭示Ash1L与Mrg15之间的特异相互作用以及Mrg15激活Ash1L的机理. 我们通过比较Ash1L/Mrg15复合物的两个晶体结构来讨论Ash1L分子中的天然无序区域在其活化过程中所起的重要调控作用.
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天然无序区域在Ash1/Ash1L组蛋白甲基转移酶活化过程中的调控作用
本站小编 Free考研考试/2022-01-02
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