中国科学院大学博士生导师,中国科学院遗传与发育生物学研究所谢旗研究员课题组发现VPS23A能够通过26S蛋白酶体途径降解,并且其能够被K48位连接的泛素链修饰。K48位连接的泛素链修饰往往导致被修饰蛋白进入26S蛋白酶体途径进行降解。通过IP/LC-MS-MS的方法,鉴定到一个与VPS23A互作的候选蛋白XBAT35。XBAT35是一个RING类型的E3泛素连接酶,它能够与VPS23A相互作用。xbat35突变体在子叶变绿和根长生长方面表现出对ABA不敏感的表型,并且在干旱处理下,植株存活率下降;这与vps23a突变体的表型相反,暗示着XBAT35作为一个E3泛素连接酶有可能通过泛素化修饰而负调控VPS23A蛋白稳定性。一系列生化实验证明XBAT35的确能够促进VPS23A蛋白的降解,并且XBAT35能够直接介导VPS23A的K48连接的泛素链修饰。因此,VPS23A是XBAT35的一个降解型泛素底物蛋白。进一步实验表明,ABA促进XBAT35对VPS23A的降解作用,从而释放VPS23A对PYL4蛋白的抑制作用,帮助植物激活ABA信号通路以应对外界环境胁迫。该项研究不仅进一步阐明了ESCRT复合体在ABA信号接收中的响应和调控机制,而且揭示了植物中两条主要的蛋白降解途径,包括ESCRT复合体参与的内膜运输降解途径和泛素蛋白酶体降解途径,如何通过影响ABA受体的蛋白水平而精细调节ABA信号的激活和去激活的分子机理。
上述研究结果于2020年9月8日在线发表在Molecular Plant杂志(DOI:10.1016/j.molp.2020.09.008),谢旗组助理研究员于菲菲和博士生曹孝强为该论文的共同第一作者,谢旗研究员和于菲菲助理研究员为共同通讯作者。该工作得到国家重点研发计划项目和国家自然科学基金委项目的资助。

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