3．激素结合区 位于C末端，由220－250个氨基酸残基构成，其作用包括①与配体
结合；②与热休克蛋白结合；③使受体二聚化；④激活转录。
4．铰链区 为一短序列，可能有与转录因子相互作用和触发受体向核内移动的功
能。
二、受体作用的特点
受体与配体的结合有以下特点：
1．高度专一性受体选择性地与特定配体结合，这种选择性是由分子的几何形状决定的。受体与配体的结合通过反应基团的定位和分子构象的相互契合来实现。
2．高度亲和力无论是膜受体还是胞内受体，它们与配体间的亲和力都极强。体内信息物质的浓度非常低，通常≤10－8mol/L，但却具有显著的生物学效应，足见二者间的亲和力之高。
3．可饱和性 如图16－5显示：增加配体浓度，可使受体饱和。
4．可逆性 受体与配体以非共价键结合，当生物效应发生后，配体即与受体解离。受体可恢复到原来的状态，并再次被利用，而配体则常被立即灭活。
5．特定的作用模式 受体在细胞内的分布，从数量到种类，均有组织特异性，并出现特定的作用模式，提示某类受体与配体结合后
能引起某种特定的生理效应。
三、受体活性的调节
许多因素可以影响细胞的受体数目和（或）受体对配体的亲和力。若受体的数目减少和（或）对配体的结合力降低与失敏，称之为受体下调（down regulation），反之则称为受体
上调（up regulation）。受体活性调节的常见机制有：
l．磷酸化和脱磷酸化作用 受体磷酸化和脱磷酸化在许多受体的功能调节上起重
要作用。如胰岛素受体和表皮生长因子受体分子的酪氨酸残基被磷酸化后，能促进受体
与相应配体结合。而磷酸化则足以使类固醇激素受体无力与其配体结合。
2．膜磷脂代谢的影响 膜磷脂在维持膜流动性和膜受体蛋白活性中起重要作用。
质膜的磷脂酸乙醇胺被甲基化转变成磷脂酰胆碱后，可明显增强肾上腺素β受体激活腺
苷酸环化酶的作用。
3．酶促水解作用 有些膜受体可通过内化（internalization）方式被溶酶体降解。
4．G蛋白的调节 G蛋白可在多种活化受体与腺苷酸环化酶之间起偶联作用，当一
受体系统被激活而使cAMP水平升高时，就会降低同一细胞受体对配体的亲和力。
第三节信息的传递途径
一、膜受体介导的信息传递
膜受体介导的信息传递至少存在五条途径。这五条途径之间既相对独立又存在一定
联系。为了便于叙述和理解，现分别介绍各条信息传递途径。
（一）cAMP-蛋白激酶途径
该途径以靶细胞内 cAMP浓度改变和激活蛋白激酶 A（protein kinase A， PKA）为主要特征，是激素调节物质代谢的主要途径。
1．cAMP的合成与分解 胰高血糖素、肾上腺素和促肾上腺皮质激素与靶细胞质膜
上的特异性受体结合，形成激素一受体复合物而激活受体。活化的受体可催化Gs的GDP
与GTP交换，导致Gs的a亚基与βY解离，蛋白释放出as－GTP。as－GTP能激活腺苷
酸环化酶（图16一2），催化ATP转化成cAMP，使细胞内cAMP浓度增高。过去认为G蛋白中只有 a亚基发挥作用，现知βY复合体也可独立地作用于相应的效应物，与 a亚基
拮抗。
腺苷酸环化酶分布广泛，除成熟红细胞外，几乎存在于所有组织的细胞质膜上cAMP经磷酸二酯酶（Phosphodiesterase，PDE）降解成 5’－AMP而失活。 cANP是分布广泛而重要的第二信使。
少数激素，如生长激素抑制素、胰岛素和抗血管紧张素11等，它们活化受体后可催化抑制性G蛋白解离，导致细胞内AC活性下降，从而降低细胞内cAMP水平。
正常细胞内。AMP的平均浓度为10－6mol/L。cAMP在细胞中的浓度除与腺苷酸环化酶活性有关外，还与磷酸二酯酶活性有关。一些激素，如胰岛素，能激活磷酸二酯酶加速cAMP降解；某些药物，如茶碱，则抑制磷酸H酯酶，促使细胞内cAMP浓度升高。
2．cAMP的作用机制 cAMP对细胞的调节作用是通过激活。AMP依赖性蛋白激酶
（cAMI蛋白激酶，或称蛋白激酶A PKA）系统来实现的。PKA是一种由四聚体（CZRZ）
组成的别构酶。其中C为催化亚基，R为调节亚基。每个调节亚基上有2个cAMP结合
位点，催化亚基具有催化底物蛋白质某些特定丝／苏氨酸残基磷酸化的功能。调节亚基
与催化亚基相结合时，PKA呈无活性状态。当4分子cAMP与2个调节亚基结合后，调
节亚基脱落，游离的催化亚基具有蛋白激酶活性（图16-6）。PKA的激活过程需要Mg2+.
3．PKA的作用 PKA被cAMP激活后，能在ATP存在的情况下使许多蛋白质特定
内丝氨酸残基和（或）苏氨酸残基磷酸化，从而调节细胞的物质代谢和基因表达。
(1）对代谢的调节作用：图16-7显示肾上腺素调节糖原分解的级联反应。肾上腺
