酶的活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，或为裂缝，或为凹陷。此裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境，形成疏水“口袋”。

              第二节  酶促反应的特点与机制

    酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变，微量的酶便可发挥巨大的催化作用。它们都只催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。但是，酶是蛋白，又具有一般催化剂所没有的生物大分子特性。酶促反应具有其特殊的性质与反应机制。

                        一、酶促反应的特点

    （－）酶促反应具有极高的效率

    酶的催化效率通常比非催化反应高 108－ l020倍，比一般催化剂高 107－ 1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7X 1012倍；α一胰凝乳蛋白酶对苯酰胺的水解速度是 H+的 6 X 106倍，而且不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能（activation energy）。在任何一种热力学允许的反应体系中，底物分

子所含能量的平均水平较低。在反应的任何一瞬间，只有那些能量较高，达到或超过一定能量水平的分子（即活化分子）才有可能发生化学反应。活化分子所具有的高出平均水平的能量称为活化能。活化能也就是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。活化分子愈多，反应速度愈快。酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，使底物只需较少的能量便可进入活化状态（图4—2）。据计算，在25℃时活化能每减少4．184kJ／ mol（1 kcal/mol），反应速度可增高5．4倍。

    （二）酶促反应具有高度的特异性

    与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性（specific）。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下三种类型。

    1．绝对特异性有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性（absolute specificity）。例如，脲酶仅能催化尿素水解生成 CO2和 NH3，琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。

    2．相对特异性有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性（relative specificity）。例如，磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用，可水解甘油或酚与磷酸形成的酯键；脂肪酶不仅水解脂肪，也水解简单的酯；蔗糖酶不仅水解蔗糖，也水解棉子糖中的同一种糖苷键。虽然不同的消化道蛋白酶对肽键两旁氨基酸残基组成的要求有所不同（例如，胰蛋白酶仅水解由碱性氨基酸的数基形成的肽键；氨基肽酶和数基肽酶仅分别作用于多肽链的氨基末端与羧基末端），但对其催化的蛋白质却无严格要求。

    3．立体异构特异性一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性（stereospecificity）。例如，乳酸脱氨酶仅催化L—乳酸脱氢，而不作用于D一乳酸；L—氨基酸氧化酶仅作用于L—氨基酸，对D一氨基酸则无作用。除上述光学异构体外，有些酶对几何异构体也显示出立体异构特异性。例如，延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸（延胡索酸）与苹果酸之间的裂解反应，对顺丁烯二酸则无作用。

    （三）酶促反应的可调节性

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶在长期进化过程中形成酶与代谢物在细胞内的区域化分布、多酶体系和多功能酶，基因分化形成各种类型的同工酶；代谢物通过对酶活性的抑制与激活，对系列酶中的关键除进行调节，包括对变构酶的调节、酶共价修饰的级联调节等，以及通过对酶生物合成的诱导与阻遏作用等对酶进行量的调节。

                      二、酶促反应的机制

    （一）酶一底物复合物的形成与诱导契合学说

    酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶一底物结合的诱导契合假说（induced hypothesis）(图4—3)。酶的构象改变有利于与底物结合；底物在酶的诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态（transitionstate），易受酶的催化攻击。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。

    （二）酶促反应的机制

    1．邻近效应与定向排列  在两个以上底物参加的反应中，底物之间必须以正确的方向相互碰撞，才有可能发生反应。酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。这种邻近效应（proximity effect）与定向排列（orientation arrange）实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而大大提高反应速率。

  2．多元催化（multielement catalysis）一般催化剂通常仅有一种解离状态，只有酸催化，或只有碱催化。酶是两性电解质，所含的多种功能基团具有不同的解离常数。即使同一种功能基团在不同的蛋白质分子中处于不同的微环境，解离度也有差异。因此，同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团（包括辅酶或辅基）的协同作用可极大地提高酶的催化效能。