酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。其催化机制是酶与底物诱导契合形成酶．底物复合物，通过邻近效应、定向排列、多元催化及表面效应等使酶发挥高效催化作用。

    酶促反应动力学研究影响酶促反应速度的各种因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示：。其中，K为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度，具有重要意义。Km和Vmax可用米氏方程式的双倒数作图来求取。酶促反应在最适 pH和最适温度时活性最高，但它们不是酶的特征性常数。受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆性抑制与可逆性抑制两种。可逆性抑制中，竞争性抑制作用的表观Km值增大，Vmax不变；非竞争性抑制作用的 Km值不变，  Vmax减小，反竞争性抑制作用的Km值和 Vmax均减小。

    酶活性测定是测量酶量的简便方法。酶活性单位是衡量酶催化活力的尺度，在适宜条件下以单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。在规定条件下，每分钟催化Iumol底物转化为产物所需的酶量为 1 IU。

    机体内对酶的活性与含量的调节是调节代谢的重要途径之一。体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶；变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响酶活性的一组酶。多亚基的变构酶具有协同效应，是体内快速调节酶活性的重要方式。酶的共价修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶与无活性酶的互变。这是体内实现对代谢快速调节的另一重要方式。酶量的调节包括酶生物合成的诱导与阻遏，以及对酶降解的调节。同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶在不同的组织与细胞中具有不同的代谢特点。

    酶可分为六大类，分别是氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶的名称包括系统名称和推荐名称。按酶的系统分类法所分成的六大类，每一酶均有四位数字的编号。

    酶与医学的关系十分密切。许多疾病的发生与发展与酶的异常或酶受到抑制有并。机体内某些疾病可通过血清酶的测定予以反映。许多药物可通过作用于细菌或人体内的某些酶以达到治疗目的。酶可以作为诊断试剂和药物对某些疾病进行诊断与治疗。酶还可作为工具酶或制成固定化酶用于科学研究；抗体酶是人工制造的兼有抗体和酶活性的蛋白质，具有广阔的开发前景。

                                                                      （赵宝昌）