生 纲

 

 

 

---

物化学 理 论 教学大

生物化学课程内容

根据教学计划安排，临床医学及口腔医学专业的生物化学教学时数为120学时，理论与实验为1.5﹕1，理论课共72学时，实验课为48学时。教材为周爱儒主编的《生物化学》2004年第六版。在删减部分教材内容后，各章学时数安排参考下表：

 

生物化学课时安排参考表

章次	内容	学时数
一	绪论，蛋白质的结构与功能	5
二	核酸的结构与功能	4
三	酶	5
四	糖代谢	6
五	脂肪酸代谢	6
六	生物氧化	5
七	氨基酸代谢	6
八	核苷酸代谢	5
九	物质代谢调节	4
十	DNA的生物合成	5
十一	RNA的生物合成	4
十二	翻译	6
十三	基因表达调控	4
十四	基因工程与基因重组	4
十五	细胞信息转导	3
合计 72 学时

 

教科书中第十六章之后作为参考教材，供学有余力者阅读。

大纲内容分三类：1.掌握：划_______线；2.熟悉：划~~~~~~~~线；3.了解：无划线。对掌握的内容要求最高，了解的内容作一般了解，理解基本概念即可。要注意的是，若大标题下划_______或~~~~~~线。则表示其下面的小标题内容均属于需掌握或熟悉，而不再划线。

 

第一章  蛋白质的结构与功能

目的要求：

1.       了解氨基酸的理化性质，蛋白质多肽链的组成及蛋白质的理化性质。

2.       掌握蛋白质的基本结构和空间结构。

3.       了解蛋白质的分离纯化。

4.       熟悉蛋白质的结构特点和功能的关系。

 

内容：

一、    氨基酸与多肽链

1.       氨基酸 氨基酸的结构特点，L型和D型氨基酸。L-α氨基酸的组成和分类，中性、酸性、碱性氨基酸，带羟基及巯基氨基酸的英文名词及缩写符号。

2.       氨基酸的两性解离性质及等电点。

3.       肽键与肽链 肽键的生成，肽与蛋白质的区别蛋白质的一级结构。

4.       谷胱甘肽的生成及功用，多肽类激素及神经肽。

二、    多肽与蛋白质的构象

1.       蛋白质分子中的非共价键、氢键、非极性键、离子键

2.       肽键的周期性结构－蛋白质的二级结构：α-螺旋、β－折叠、β－转角和无规线团。

3.       蛋白质的三级结构

4.       蛋白质的四级结构

 

三、    蛋白质的理化性质、分离、纯化及结构分析

1.       蛋白质的理化性质：两性电离及等电点，胶体性质，蛋白质的变性沉淀

2.       蛋白质的分离与纯化：盐析、电泳、离子交换层析、分子筛及超离心、透析等方法原理

四、    蛋白质的结构与功能关系

1.       蛋白质一级结构与功能的关系

2.       血红蛋白的运输O2功能，血红蛋白与肌红蛋百的氧饱和曲线，Bohr效应，别构效应

 

 

第二章核酸的结构与功能

目的要求

1.       掌握核苷酸的分子构成，连接键及分子表达式。

2.       掌握DNA/RNA的结构特征及其与功能的关系。

3.       熟悉核酸的理化性质、变性、分子杂交及其应用。

4.       熟悉核酸酶、核酶的作用与生物学意义。

 

内容

一、    核苷酸及其连接

1.       核苷酸 嘌呤与嘧啶。DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点，核苷酸各组分间的连接方式。

2.       核苷酸的连接

二、    DNA的双螺旋结构

Chargaff规则、Watson-Crick模型、Z- B- A-DNA双螺旋结构模型特点。

三、    DNA的理化性质及其应用

高色效应，低色效应，解链温度，杂交，探针。

四、    DNA的功能

DNA的三级机结构，DNA超螺旋结构，组蛋白，核小体，DNA的功能，基因组。

五、    RNA的结构与功能

1.       mRNA 遗传密码，hnRNA

2.       tRNA 稀有碱基，二级和三级结构特点

3.       rRNA 核糖体，多聚核糖体

 

 

第三章酶

目的要求

1.       掌握酶的化学性质，活性中心，必需基团和酶底物复合物的概念，Km、Vm的含义及生物学意义，酶的别构效应，酶原和同工酶的概念。

2.       熟悉酶催化作用的原理，酶的专一性，PH值和温度对酶活力的影响，可逆性抑制和不可逆性抑制的类型及区别，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制的概念及动力学特点，辅酶的功能及其与维生素的关系。

3.       了解酶的调节，命名，分类，及其与医学的关系。

 

内容

一、    酶的催化作用

1.       催化作用  活化能

2.       酶的底物复合物   活性中心，必需基团，结合基团和催化基团的概念。

3.       酶的作用特点、原理

4.       酶的专一性

二、    酶的动力学

1.       底物及酶浓度的影响  Km、Vm的含义及意义，Km、Vm测定法

2.       温度的影响与最适温度

3.       PH值的影响与最适PH值

4.       酶的激活剂

5.       酶的抑制剂  可逆性抑制和不可逆性抑制的类型及区别，三类可逆性抑制的区别，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制

6.       酶活性的测定及酶的活性单位

三、    酶的调节

1.       别构效应与共价修饰

2.       酶活性的调节

3.       酶含量的调节

四、    酶原和同工酶

1. 酶原的激活  酶原的概念

2. 同工酶 同工酶的概念

五、    酶的分类和命名

六、    酶与医学的关系

 

第四章糖代谢

目的要求

1.       了解糖的生理意义，消化吸收

2.       熟悉肝糖原合成与分解，掌握糖异生的途径及关键酶，磷酸戊糖途径的生理意义。

3.       掌握糖分解代谢、糖酵解和有氧氧化的途径，关键酶及各通路的生理意义。

4.       掌握血糖的概念，血糖的来源与去路及其调节。

内容

一、    糖的消化吸收

二、    糖的分解代谢

1.       糖酵解途径：反应途径，关键酶，调节

2.       糖酵解的生理意义。

3.       糖的有氧氧化：三羧酸循环的反应过程，关键酶，生理意义

4.       三羧酸循环的调节

5.       ATP的生成，巴斯德效应。

三、    磷酸戊糖途径

1.       磷酸戊糖途径的反应及生理意义。

2.       磷酸戊糖途径的调节

四、    糖原的合成与分解

1.       肝糖原的合成与分解：合成过程，分解途径，调节

2.       肌糖原合成及分解。

3.       糖原累积症。

五、    糖异生

1.       糖异生的途径 糖异生关键酶 主要步骤

2.       糖异生的调节

3.       乳酸循环：循环过程，生理意义。

六、    血糖及其调节

1.       血糖：血糖的来源和去路

2.       血糖调节：胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素

3.       血糖水平异常

 

第五章脂类代谢

目的要求

1.       了解脂肪酸的分类与命名，掌握必需脂肪酸的概念。

2.       了解脂类的消化与吸收

3.       掌握甘油三酯的合成与分解代谢的关键步骤和关键酶，了解脂肪酸合成反应通路。

4.       掌握酮体的定义，生成和利用及生理意义。

5.       熟悉甘油磷脂和鞘磷脂的代谢通路。

6.       熟悉胆固醇的合成与转化反应通路。

7.       掌握血浆脂蛋白的分类、结构、组成及它们的生理功能。

 

内容：

一、脂肪酸的分类与命名

1.       脂肪酸的分类

2.       脂肪酸的命名  习惯命名、系统命名，常见的不饱和脂肪酸。

二、脂类的消化吸收：消化脂类的酶及其作用，脂类消化产物的吸收。

三、甘油三酯的合成，部位、原料、合成反应途径。

四、甘油三酯的分解代谢

1.       脂肪酸的动员 脂肪动员、激素敏感性甘油三酯脂肪酶及其它脂肪酶的作用特点。

2.       脂肪酸的β－氧化

脂肪酸的活化－脂酰CoA的生成。脂酰CoA进入线粒体内（肉毒碱的作用），脂肪酸的β－氧化及β－氧化产物乙酰CoA进入三羧酸循环继续氧化。脂肪酸氧化的能量生成及其计算。

3.       脂肪酸的其它氧化方式：不饱和脂肪酸的氧化，过氧化酶体中脂肪酸的氧化。

4.       酮体的生成和利用

酮体的定义、酮体的肝内生成，酮体的肝外利用，酮体生成的生理意义、酮体生成的调节。

五、脂肪酸的合成代谢

1.       软脂酸的合成

合成部位，合成原料及辅助因子（NADPH+H+,生物素），乙酰辅酶A羧化酶及脂肪酸合成酶系的特点，酰基载体蛋白（ACP）在脂肪酸合成过程中的作用。软脂酸的合成过程。

2.       脂肪酸碳链的加长

3.       不饱和脂肪酸的合成

4.       脂肪酸合成的调节

代谢物的调节，激素的调节

六、不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯。

前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及功能。

七、磷脂的代谢

1.       甘油磷脂的组成与分类，甘油磷脂的合成部位、原料、辅因子，甘油磷脂的降解。

2.       鞘磷脂的组成，合成部位、原料，及其降解。

八、胆固醇代谢

1.       胆固醇的结构、分布及生理功用。

2.       胆固醇的合成：合成部位、合成原料，合成的限速步骤及限速酶，合成的基本过程，胆固醇合成的调节。

3.       胆固醇的转化：胆固醇在肝中转化为胆汁酸，胆固醇在肾上腺、性腺中转化为类固醇激素，胆固醇在皮肤中转化为维生素D3。

九、血浆脂蛋白代谢

1.       血脂的分类、组成、及结构。

2.       载脂蛋白的概念及功能。

3.       乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白的生理功能及其代谢。

4.       血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症。

 

第六章生物氧化

目的要求

1.       了解体内物质经生物氧化供能，生物氧化的概念及其各个阶段，ATP在体内的重要作用，氧化磷酸化偶联机理。

2.       掌握氧化磷酸化与底物磷酸化的基本概念。呼吸链的组成、排列顺序及偶联磷酸化生成ATP的各环节。影响氧化磷酸化的因素，线粒体内膜的物质转运。

3.       熟悉其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体、超氧化物歧化酶。

 

内容

一、    生成ATP的氧化体系

1.       呼吸链的主要成分：黄素蛋白，泛醌，细胞色素类。

2.       呼吸链组分的排列顺序，电子传递方向及产生ATP的部位。

二、    氧化磷酸化

1.       氧化磷酸化的偶联部位。

2.       氧化磷酸化的偶联机制，ATP合酶的结构与化学渗透学说。

三、    影响氧化磷酸化的因素

1． 呼吸链的抑制剂，解偶联剂。

2． ADP的调节作用

3． 甲状腺激素的影响

4． 线粒体DNA的突变与疾病

四、    ATP

1． 高能磷酸键概念及体内常见的高能化合物。

2． ATP的生成与利用。

五、    还原当量和ATP的转运

1.       还原当量的转运：α－磷酸甘油穿梭，苹果酸－天冬氨酸穿梭。

2.       ATP，ADP，Pi的转运。

3.       线粒体内膜载体及其功能。

六、    其他氧化体系

1．需氧脱氢酶和氧化酶的作用及其反应特点。

2．过氧化氢酶、过氧化物酶的反应及其意义。

3．超氧化物歧化酶的反应及其意义。

4．加单氧酶和加双氧酶的基本概念。

 

第七章氨基酸代谢

目的要求

1.       了解蛋白质的营养作用及蛋白质在体内的消化，吸收以及腐败。

2.       掌握氨基酸一般代谢中的转氨、脱氨。

3.       熟悉氨基酸代谢中的α－酮酸代谢，丙氨酸－葡萄糖循环，鸟氨酸循环。

4.       了解一些特殊氨基酸代谢。

5.       掌握一碳单位的代谢和甲硫氨酸循环。

内容

一、蛋白质的营养作用

1.       氮平衡，生理需要量。

2.       蛋白质的营养价值，必需氨基酸，蛋白质的生理功能。

二、蛋白质的消化、吸收与腐败

1.       蛋白质的消化 蛋白酶的特异性，酶原的激活，肽酶

2.       氨基酸的吸收 吸收载体，γ－谷氨酰基循环 肽的吸收

3.       蛋白质的腐败 胺的生成，氨的生成

三、氨基酸的一般代谢

1.       体内蛋白质的转换更新，氨基酸代谢库概况。

2.       氨基酸的脱氨基作用

氧化脱氨基作用，转氨基作用，磷脂吡多醛的作用，联合脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环。

2．α—酮酸的代谢

生成非必需氨基酸，转变成糖和脂类，氧化供能，氨基酸，糖及脂肪代谢的联系。

四、氨的代谢

1、体内氨的来源    氨基酸脱氨， 肠道吸收，肾小管分泌氨。

2、氨的转运   丙氨酸—葡萄糖循环，谷氨酰氨的运氨作用

3、尿素生成   鸟氨酸循环及其调节，高氨血症及氨中毒

五、个别氨基酸的代谢

1、氨基酸的脱羧作用    γ—氨基丁酸，牛磺酸，组胺，5—羟色氨及多胺的生成与功能。

2、一碳单位的代谢    一碳单位与四氢叶酸，一碳单位与氨基酸代谢，一碳单位的相互转变，一碳单位的生理功能。

3、含硫氨基酸的代谢  甲硫氨酸循环，甲硫氨酸，半胱氨酸的代谢，肌酸的生成。

4、芳香族氨基酸的代谢  儿茶酚胺及黑色素的合成，苯丙氨酸及酪氨酸的分解代谢，色氨酸的代谢。

 

 

第八章   核苷酸代谢

目的要求

1、 了解食物核酸的消化吸收和体内核苷酸合成的途径。

2、 掌握嘌呤和嘧啶核苷酸的合成原料，合成反应特点，分解代谢产物。

3、 掌握核糖单核苷酸向脱氧核糖单核苷酸的转变。

4、 了解核苷酸类抗代谢作用的生化机制。

内容

一．核酸的消化吸收，核苷酸的生物学功用。

二．嘌呤核苷酸代谢  

1、 嘌呤核苷酸的合成代谢  嘌呤核苷酸的从头合成，IMP的合成原料及关键酶，IMP向AMP及GMP的转变，脱氧核苷酸的生成，嘌呤核苷酸的合成的补救通路，嘌呤核苷酸的抗代谢物。

2、嘌呤核苷酸的分解代谢  嘌呤核苷酸，嘌呤核苷及嘌呤的降解，尿酸的生成及其与痛风症的关系。

三．嘧啶核苷酸代谢

1、嘧啶核苷酸的合成代谢   嘧啶核苷酸的从头合成，UMP的合成原料及关键酶，UMP向CTP和TMP的转变，嘧啶核苷酸的补救合成，嘧啶核苷酸的抗代谢产物。

2、嘧啶核苷酸的分解代谢   β—氨基酸，β—氨基异丁酸的生成与排泄。

 

第九章  物质代谢的联系与调节

目的要求

1、 熟悉三种不同水平的调节在机体代谢活动中的意义。

2、 掌握细胞内酶的活性及含量改变的几种调节方式，别构调节和化学修饰调节。

3、 掌握激素等活性物质如何通过受体来传递信息，从而调节细胞内代谢活动。

4、 了解物质代谢的联系、物质代谢的特点，了解整体调节通过神经体液来影响细胞内的物质代谢及各种生命活动。

 

内容

一、物质代谢的特点。

二、物质代谢的相互联系：在能量代谢上的联系，在糖、脂、蛋白质代谢上的联系。

三、组织器官的代谢特点及联系。

四、细胞内酶的调节

1、代谢通路的调节：区域化，关键酶，限速酶，多酶体系。

2、酶的变构调节的概念、类型及调节意义。

3、化学修饰调节概念、特点、调节意义，蛋白激酶与磷蛋白磷酸酶

4、酶含量的改变：酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶蛋白的降解。

二、激素水平的代谢调节

1、激素受体分类

2、受体—激素的作用

三、物质代谢的整体调节

进食与饥饿时的物质代谢，  应激时的物质代谢变化。

 

 

 

第十章 DNA的生物合成

目的要求

1.       掌握半保留复制，参与复制的酶类和蛋白质因子在复制中的作用及复制的过程。

2.       熟悉逆转录作用及相关酶系的特征。

3.       熟悉DNA损伤及基因突变的概念。

4.       了解基因突变的意义、突变类型。

5.       了解DNA修复系统及特点。

 

内容

一、    复制的基本规律：半保留复制的概念及意义，双向复制和复制的半不连续性。

二、    DNA复制的酶类及拓扑学变化

1.       复制的化学反应

2.       DNA聚合酶

3.       解旋、解链酶类，解链酶、DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶，DNA分子的拓扑学变化。

4.       引物酶和dna B蛋白

5.       DNA连接酶

三、    DNA复制过程

1.       复制的起始

2.       复制的延长  领头链 随从链 冈岓片断

3.       复制的终止

四、    逆转录和其他复制方式

1． 逆转录病毒和逆转录酶。

2． 滚环复制和D环复制。

五、    DNA的损伤与修复

1.       突变：突变的意义、诱变因素、突变的类型（错配、缺失、插入、重排）。

2.       修复：光修复，切除修复，重组修复及SOS修复。

 

第十一章 RNA的生物合成

目的要求

1.       掌握转录的条件和特点

2.       熟悉原核和真核生物的转录过程

3.       熟悉真核生物三类RNA转录后的加工修饰

4.       熟悉核酶的作用及其特性

5.       了解原核生物与真核生物转录的异同

 

内容

一、    参与转录的酶： RNA聚合酶

二、    转录过程： 有意义链，反意义链，不对称转录

1.       转录的起始  辨认位点，TATA盒， 转录起始复合物

2.       转录的延长  核心酶

3.       转录的终止 Rho因子，发夹结构

三、    真核生物的转录后修饰

1.       mRNA的转录后加工  戴帽，接尾，剪接，外显子，内含子，剪接体，套索RNA。

2.       tRNA的转录后加工   剪接，核苷酸修饰，3’加CCA-OH末端。

3.       rRNA的转录后加工   45sRNA剪接，核糖体装配

四、    核酶

1.       核酶的概念、特性、及其催化作用

2.       研究核酶的意义

 

 

第十三章基因表达调控

目的要求

1.       掌握基因表达的概念、特异性和方式。

2.       熟悉基因表达调控的基本原理。

3.       了解基因表达的不同水平的调节。

4.       了解原核与真核基因表达的调控特点。

 

内容

一、    基因表达调控的基本概念

1．基因表达的概念：基因、基因组、基因表达。

2．基因表达的特异性：时间特异性，空间特异性。

3．基因表达的方式：基本表达，诱导和阻遏。

4．基因表达的生物学意义。

二、    基因表达调控的基本原理

1． 基因表达调控的多层次和复杂性。

2． 基因转录激活调节的基本要素：特异DNA序列、调节蛋白、RNA聚合酶。

三、    原核基因表达调控

1．原核基因转录的调节特点。

2．原核基因转录的起始调节：乳糖操纵子的结构和调节机制。

3．原核基因转录的终止调节：衰减与抗终止调节。

4．原核生物翻译水平的调节：蛋白质分子的自我调节，反义RNA的调节。

四、    真核基因表达调控

1． 真核基因组结构特点。

2． 真核基因表达调控特点：RNA聚合酶，活性染色体结构变化，正性调节。

3． RNA 聚合酶I、III的转录体系调节。

4． RNA 聚合酶II转录起始的调节：顺式作用元件，反式作用因子，mRNA转录激活及其调节。

5． RNA 聚合酶II转录终止的调节：HIV基因组转录终止的调节，热休克蛋白基因的转录终止调节。

6． 转录后水平的调节。

7． 翻译水平的调节。

 

第十四章基因重组与基因工程

目的要求

1.       掌握基因重组、基因工程的基本概念

2.       了解重组DNA技术的相关概念及DNA重组技术与医学的关系。

3.       了解基因工程中各环节：目的基因的挑选，重组DNA的构建，重组体的转化及目的基因的表达。

 

内容

一、DNA的重组

1.       同源重组：片段重组体，拼接重组体。

2.       细菌基因的转移与重组：接合作用，转化作用，转导作用。

3.       特异位点重组：l噬菌体DNA的整合，细菌特异位点重组，免疫球蛋白基因的重排。

4.       转座重组：插入序列转座，转座子转座。

二、重组DNA技术

1． 重组DNA技术的相关概念： DNA克隆、工具酶、目的基因、基因载体。

2． 重组DNA技术的基本原理及操作步骤：目的基因的获取，克隆载体的选择与构建，外源基因与载体的连接，重组DNA导入受体菌，重组体的筛选，克隆基因的表达。

三、重组DNA技术与医学的关系

1． 疾病基因的发现与克隆。

2． 生物制药

3． 基因诊断。

4． 基因治疗。

5． 遗传病的预防。

 

第十五章细胞信息转导

目的要求

1． 掌握细胞信息转导的基本概念，信息分子的分类。

2． 熟悉受体的分类及其作用特点。

3． 了解信息的转导途径及信息转导途径间的相互联系

 

内容

一、细胞信息转导的基本概念：靶细胞，第一、第二和第三信使，立早基因，受体，G-蛋白。

二、信息物质

1． 细胞间信息物质：神经递质，激素，局部化学介质，气体信号。

2． 细胞内信息分子：Ca2+，DAG，Cer，IP3，cAMP，cGMP，Ras，JAK，Raf。

三、受体

1． 受体的分类，一级结构与功能：膜受体、胞内受体。

2． 受体的作用特点。

3． 受体活性的调节。

四、信息的转导途径

1．膜受体介导的信息转导：cAMP-蛋白激酶途径，Ca2+-依赖性蛋白激酶途径，cGMP-蛋白激酶途径，酪氨酸蛋白激酶体系，核因子kB途径，TGF-b途径。

2．胞内受体介导的信息转导：类固醇激素的调节作用，甲状腺素的调节作用。

五、    信息转导途径间的相互联系。

六、    信息转导与疾病的关系

 

生物化学实验教学大纲

 

课程英文名称: Experimental Technology in Biochemistry

学分: 1

学时: 48

适用专业: 医学、药学各专业

实验项目数:15个

 

 

一.   实验的性质,目的及任务:

生物化学与分子生物学是生命科学中重要的领域，尤其与临床医学和药学的关系密切，是一门理论性与验证性很强的学科。生物化学实验课程的教学目标是使学生熟悉并掌握生物化学和分子生物学技术中的基本实验操作，了解本门技术在医学、药学领域中的应用前景，培养学生的基本研究技能及综合实践能力。通过本课程使学生对现代生物化学和分子生物学的实验方法与实验原理有一定的了解，增强学生解决实际问题的能力。

 

二.   实验项目与内容提要:

 

序号	实验项目	内容提要	实验类型	计划学时	实验目的及掌握要点	课程 属性
1.	蛋白质沉淀反应、酪蛋白等电点测定	验证蛋白质的理化性质及测定酪蛋白等电点	验证性	3	了解实验室规则，掌握生化实验量取样品正确 取量操作及实验现象准确观察记录	必修
2.	蛋白质定量实验	用Lowry法测定样品中的蛋白质含量	验证性	3	初步学习分光光度计定量方法，学习721，722，sp22等型分光光度计使用。	必修
3.	凝胶层析蛋白质脱盐	用柱层析法分离样品中的蛋白质和其他小分子物质	验证性	3	验证蛋白质理化性质，学习凝胶柱层析的原理及操 作	必修
4	猪脾DNA提取	从猪脾中提取DNA及验证DNA各化学成分的性质	验证性	3	掌握组织提取DNA原理，DNA成分鉴定方法及原理。学习离心机使用。	必修
5	底物浓度 对酶促反应速度影响	验证不同底物浓度下酶促反应速度的差异,进一步巩固酶反应动力学	验证性	3	验证课堂酶学理论，学习酶动力学反应测定原理 方法。掌握分光光度计使用方法。	必修
6	胰岛素与肾上腺素对血糖浓度的影响	验证胰胰岛素与肾上腺素对家兔血糖浓度的影响,掌握动物实验的常规操作	验证性	3	以动物试验验证课堂理论；学习血糖测定原理， 分光光度计使用。	必修
7	血浆胆固醇测定	用氧化酶法测定血浆样品中总胆固醇与高密度胆固醇的含量	验证性	3	掌握氧化酶法测定胆固醇原理方法。进一步学习离心机使用，分光光度计 使用。	必修
8	转氨基作用（纸层析法）	验证转氨基作用及用纸层析法分离不同分子量的氨基酸	验证性	3	验证课堂氨基转移酶作用理论；学习纸层析分离原理及方法；学习AA鉴 定方法。	必修
9	血清蛋白电泳	用醋酸纤维薄膜电泳法分离血浆中各种白蛋白及球蛋白	验证性	3	学习血样品蛋白质分离方法之一――电泳；掌握水平式电泳装置操作。CAM蛋白质染色方法。	必修
10	血清无机磷测定	测定血浆样品中无机磷的含量	验证性	3	掌握生化实验基本操作：液体试剂量取，离心机使用，分光光度计使用。比色原理。为考试实验。	必修
11	PCR技术	通过PCR技术扩增某目的基因的一个片段从而验证PCR的原理	验证性	3	为重要的分子生物学技术，学习PCR系统制备及PCR仪器使用。	必修
12	在不同PH中血红蛋白电泳	用电泳法在不同pH缓冲体系中进行血红蛋白电泳，以测定并验证Hb的等电点（PI）	验证性	3	验证课堂有关理论，通过电泳实验，掌握蛋白质 等电点概念	必修
13	血清尿酸测定	用磷钨酸法测定血浆样品中尿酸含量	验证性	3	学习磷钨酸法测定血浆样品中尿酸含量，掌握其原理及分光光度计使用。	必修
14	饥饿与饱食对肝糖原含量的影响	验证小白鼠在肌饿与饱食不同状态下肝糖原含量的差异	验证性	3	通过动物试验，验证课 堂有关理论。掌握糖原测定原理、方法	必修
15	血糖测定	测定血浆样品中血糖的含量	验证性	3	学习血糖测定原理， 分光光度计使用。	必修
16	血浆脂蛋白CAM电泳	电泳分离血浆样品中各种脂蛋白，图像分析含量	验证性	3	学习血样品蛋白质分离方法之一――电泳；掌握水平式电泳装置操作。CAM血浆脂蛋白染色方法。	选修
17	亲和层析法（胰蛋白酶或其抑制剂的纯化	亲和层析法分离样品中酶或酶抑制剂，电泳鉴定，活力，特异性鉴定	综合性	12	学习了解利用亲和层析法原理，分离样品中酶或酶抑制剂，电泳鉴定，活力，特异性鉴定。     掌握生物活性物质的分离 纯化系列基本操作。	选修
18	质粒DNA提取和电泳分离	碱变性法提取质粒DNA，DNA的潜水琼脂糖电泳	综合性	12	学习分子生物学技术，掌握提取质粒DNA常规操作原理，及质 粒DNA提取后鉴定方法。	选修
19	a-淀粉酶的分离纯化及其动力学性质	层析法酶蛋白提取,Km,比活性测定	综合性	10	学习了解利用层析法原理，分离样品中酶，电泳鉴定，活力，特异 性鉴定。 掌握生物活性物质的分离、纯化 系列基本操作。	选修
20	反向点杂交(b-地贫检测)	PCR扩增特异片段,膜点杂交鉴定样品	设计性	18	为分子生物学技术系列之一，学习掌握反向点杂交基本原理，操作要领。	选修

注:实验类型指验证性, 综合性或设计性实验项目

 

三.   使用教材(讲义)，参考书: 内容包括书名,编者,出版社,出版时间:

1． 自编全英讲义《A Guide to Biochemical Experiments》，暨南大学出版社。

2． 冯作化，等《生物化学与分子生物学实验技术》

四.   考核方式:

平时作业，实验操作考核。

五.   主要仪器设备:

96孔PCR仪；台式高速离心机，大容量低速离心机，可见分光光度计，电泳仪，水平电泳槽/圆盘电泳槽，多功能紫外分析仪，照相机，凝胶图像分析仪，激光打印机，彩色打印机，紫外/可见光分光光度计，旋涡混匀器，功能超级粉碎器，水浴箱，微波炉，柱层析装置，紫外连续检测系统，超净工作台，显微镜，酶联免疫测定仪。

 

 

                                           2005年3月 1 日

 

本大纲主笔人：周羽竝、林春兰