2．多肽类激素及神经肽  体内有许多激素属寡肽或多肽，例如属于下丘脑一垂体一肾上腺皮质轴的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）等。促甲状腺素释放激素是一个特殊结构的三肽（图2－7），其N-末端的谷氨酸环化成为焦谷氨酸（pyroglutamic acid），C一末端的脯氨酸残基酸化成为脯氨酰胺，它由下丘脑分泌，可促进腺垂体分泌促甲状腺素。

    有一类在神经传导过程中起信号转导作用的肽类被称为神经肽（neuropeptide）。较早发现的有脑啡肽（5肽）、β—内啡肽（31肽）和强啡肽（17肽）等。近年还发现孤啡肽（17肽），其结构类似于强啡肽。它们与中枢神经系统产生痛觉抑制有密切关系。因此很早就被用于临床的镇痛治疗。除此以外，神经肽还包括P物质（10肽）、神经肽Y等。随着脑科学的发展，相信将发现更多的在神经系统中起着重要作用的生物活性肽或蛋白质。

                        三、蛋白质的分类

    蛋白质是由20种氨基酸组成的大分子化合物，除氨基酸外，某些蛋白质还含有其他非氨基酸组分。因此根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质，前者只含氨基酸，而后者除蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分，为蛋白质的生物活性或代谢所依赖。结合蛋白质中的非蛋白质部分被称为辅基。绝大部分输基通过共价键方式与蛋白质部分相连。构成蛋白质辅基的种类也很广，常见的有色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子甚至分子量较大的核酸。细胞色素C是含有色素的结合蛋白质，其铁卟啉环上的乙烯基侧链与蛋白质部分的半胱氨酸残基以硫醚键相连，铁卟啉中的铁离子是细胞色素C的重要功能位点。免疫球蛋白是一类糖蛋白，作为辅基的数支寡精链通过共价键与蛋白质部分连接。

    蛋白质还可根据其形状分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。一般来说，纤维状蛋白质形似纤维，其分子长轴的长度比短轴长10倍以上。纤维状蛋白质多数为结构蛋白质，较难溶于水，作为细胞坚实的支架或连接各细胞、组织和器官。大量存在于结缔组织中的胶原蛋白就是典型的纤维状蛋白质，其长轴为300nm，而短轴仅为1．5nm（详见第二十一章）。球状蛋白质的形状近似于球形或椭圆形，多数可溶于水，许多具有生理活性的蛋白质如酶、转运蛋白、蛋白质类激素及免疫球蛋白等都属于球状蛋白质。

                第二节蛋白质的分子结构

    蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽健相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽键的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。由于组成人体蛋白质的氨基酸有对种，且蛋白质的分子量均较大，因此蛋白质的氨基酸排列顺序和空间位置几乎是无穷尽的，足以为人体多达成千上万种蛋白质提供各异的序列和特定的空间排布，才能完成生命所赋予的数以千万计的生理功能。蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间构象（conformation）。蛋白质的空间构象涵盖了蛋白质分子中的每一原子在三维空间的相对位置，它们是蛋白质特有性质和功能的结构基础。但并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。

                        一、蛋白质的一级结构

蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键即由两个半脱氨酸巯基脱氢氧化而成。图 2—8为牛胰岛素的一级结构。胰岛素有 A和 B二条链，A链有21个氨基酸残基，B链有30个。如果把氨基酸序列（amino acid saquence）标上数码，应以氨基末端为 1号，依次向羧基末端排列。牛胰岛素分子中有3个二硫键，三个位于A链内，由A链的中胰岛素的第6位和第 11位半胱氨酸的巯基脱氢而形成，另 2个二硫键位于 A、B二键间（图2—8）。

体内种类繁多的蛋白质，其一级结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。

二、蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构（secondary structure）是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧键的构象。

  20世纪30年代末L．Pauling 和R．B．Corey应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构，其目的是要获得一组标准键长和键角，以推导肽的构象，最终提出了肽单元(peptide unit)概念。他们发现参与肽键的 6个原子——Cα1，C，O，N，H，Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元（图2-9）。其中肽键（C-N）的键长为0．132nm，介于C-N的单键长(0．149nrn)和双键长（0．127nrn）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键，可以自由旋转，Cα与羰基碳的键旋转角度以φ表示，Cα与N的键角以ψ表示（图2-9）。也正由于肽单元上Cα原子所连的两个单键的自由旋转角度，决定了两个相邻的肽单元平面的相对空间位置。

    Pauling和Corey根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α一螺旋（α－helix）和β折叠（β—pleated sheet），它们是蛋白质二级结构的主要形式。在α螺旋结构（图2－10）中，多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向，即右手螺旋，其ψ为-47o，φ为-57o。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每3．6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0．54nrn。α一螺旋的每个肽键的N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α一螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈α螺旋结构。毛发的角蛋白。肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肽链几乎全长都卷曲成α一螺旋。数条α—螺旋状的多肽链尚可缠绕起来，形成缆索，从而增强了其机械强度，并具有可伸缩性（弹性）。