噬菌体phi29是一种双链DNA病毒，它的增殖和成熟过程需要将较大的子代DNA包装入一个空间极其有限的新生病毒衣壳中，这一步骤由其转运马达完成. 转运马达具有三个部分：头颈连接器蛋白（the connector）、pRNA和ATP水解酶蛋白（gp16）. 在结构预测中发现gp16蛋白的C端结构域可能与pRNA或DNA结合，但尚未有相关文献可以证明这种相互作用，因此其结构的解析成为研究其功能的关键. 本文利用大肠杆菌SUMO表达系统，对噬菌体phi29 gp16蛋白的C端结构域进行重组构建并诱导表达后，通过Ni-NTA亲和层析纯化，再用分子排阻色谱获得高纯度的目的蛋白质单体，纯度达到95%左右. 最后用X射线小角散射技术（small angle X-ray scattering）对其构象进行分析，收集小角散射数据，当目的蛋白的浓度为1.3 g/L、所得到的目的蛋白的三维结构与同源蛋白FtsK的晶体结构高度拟合，且通过CRYSOL软件反推计算的曲线与实验曲线高度重合. 通过原核表达、纯化及结构分析，成功获得了该结构域在溶液中的状态信息. 这一研究不仅为后续关于该结构域的功能研究奠定基础，也为病毒感染的诊断和治疗提供新思路.
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噬菌体phi29末端酶gp16蛋白C端结构域在溶液中的构象分析
本站小编 Free考研考试/2022-01-02
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