植物种子和器官大小是重要的农艺性状，种子和器官大小的调控也是重要的发育生物学问题。李云海研究组的前期工作表明，泛素受体蛋白DA1与两个E3泛素连接酶DA2和EOD1/BB直接互作，协同调控种子和器官大小 （Li et al., Genes & Development 2008; Xia et al., Plant Cell 2013）。此外，DA1通过介导去泛素化酶UBP15/SOD2以及转录因子TCPs蛋白的降解调控种子和器官大小（Du et al., Plant Cell 2014; Peng et al., Plant Cell 2015）。但是，DA1与两个E3蛋白协同作用的机制以及DA1介导底物降解的机制仍不清楚。
　　中国科学院遗传与发育生物学研究所李云海研究组与英国John Innes Centre, 比利时根特大学以及德国Leibniz Institute of Plant Biochemistry合作，发现了泛素受体DA1具有蛋白酶活性,E3泛素连接酶能够激活DA1蛋白酶活性，并通过切割下游底物调控种子和器官大小的重要机制。DA1含有两个保守的泛素结合区、一个LIM结构域和一个C端蛋白酶结构域。E3泛素连接酶DA2和EOD1通过泛素化DA1，激活了DA1的蛋白酶活性。活化的DA1可以切割UBP15，TCP15，TCP22等下游底物。因此，该研究揭示了DA1的蛋白酶活性通过协同调控下游底物的稳定性调控种子和器官大小的重要机制。
　　该研究结果于2017年2月6日在线发表于Genes & Development上（doi:10.1101/gad.292235.116）。董慧、Jack Dumenil、Fuhao Lu、李娜等为共同第一作者，Michael Bevan教授和李云海研究员为共同通讯作者。该研究得到了科技部、国家自然科学基金委和农业部的资助。

　　具有蛋白酶活性的泛素受体DA1调控种子和器官大小的分子模型