大多数古生菌及半数细菌都含有成簇有规律间隔的短回文重复序列（clustered regularly interspaced short palindromic repeats，CRISPR）和CRISPR相关（CRISPR-associated，Cas）蛋白质构成的适应性免疫系统，来抵御外界噬菌体的入侵. 而噬菌体为了对抗这种免疫系统，也进化出许多抗CRISPR （anti-CRISPR，Acr）的蛋白质，使得CRISPR-Cas系统受到抑制. 来自牛眼莫拉氏菌（Moraxella bovoculi）的AcrVA2是目前发现的可抑制V-A型CRISPR-Cas系统效应蛋白Cas12a发挥切割活性的Acr蛋白之一，其作用机理尚不清楚. 本文解析了自由状态的AcrVA2和MbCas12a620-636-AcrVA2复合物的晶体结构，发现AcrVA2蛋白采用了一种新的α-β折叠结构，且只与自由状态的Cas12a结合. 此外，AcrVA2与MbCas12a620-636的结合主要依靠氢键和盐桥的相互作用力，并通过疏水界面得到进一步稳定. 这些结果提示，AcrVA2是通过与自由状态的MbCas12a结合来发挥抑制活性的，这对进一步理解Acr蛋白抑制V-A型CRISPR-Cas系统的多样化机制有重要意义.
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Anti-CRISPR蛋白AcrVA2的结构生物学研究
本站小编 Free考研考试/2022-01-02
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