近年来，内源性H2S作为第3种被发现的新型气体信号分子，其生理学作用逐渐受到研究者的重视．在哺乳动物体内，H2S与血红素蛋白的结合有两种方式，一种是H2S直接键合血红素中心Fe形成Fe-H2S复合物；另一种则是H2S修饰血红素卟啉环，形成硫代血红素结构．我们选用肌红蛋白(myoglobin，Mb)作为研究对象，通过点突变技术改变了血红素活性中心结构，结合紫外-可见光谱学以及X-射线晶体学，研究了H2S与不同突变型Mb反应后的光谱和结构变化．结果显示：血红素中心近、远端腔微环境的变化，如腔体极性、氢键数目、氢键位置等因素直接影响蛋白质与H2S的结合，以及硫代血红素(sulfheme)的形成．这些结果为研究血红素蛋白参与内源性H2S代谢机理提供了重要的实验数据．
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肌红蛋白与H2
本站小编 Free考研考试/2022-01-02
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