该研究发现了冷激蛋白CspL在细胞高温胁迫过程中的对RNA的全局保护作用。微生物细胞必须在各种压力条件下维持生理生化功能稳定。温度升高会打破原有的细胞内稳态，干扰正常生理功能，改变细胞结构。提高微生物对高温的耐受性具备潜在的应用价值，如降低开放式发酵的污染风险，从而降低生产成本。在耐高温元件挖掘中发现一种来源于凝结芽孢杆菌2-6的新型冷激蛋白CspL。证实了CspL可结合mRNA并保护其构象，进而促进了细胞的生长。
该研究证实了CspL的核苷酸结合功能并且观察到的细胞生长改善的作用是由这种结合所介导的。利用RNA-Seq技术进行的全局转录组分析显示，cspL表达导致许多基因mRNA积累量显着增加：在45 ℃时，1,160个基因的转录本（占大肠杆菌基因组中所有基因的27％）在cspL表达的细胞中比对照细胞中的积累量更丰富。其中，cspA的mRNA积累比对照在45 ℃时几乎提高了18倍；然而，在37 ℃时，积累量仅有对照组的1/10。RIP-seq数据表明，在大肠杆菌体内，CspL可以与大约600个基因的mRNA靶标结合，印证了CspL是一种转录水平的全局调控因子的推断。
该研究工作受到了科技部国家重点研发计划（项目号2018YFA0901200）、上海市优秀学术带头人（项目号20XD1421900）等项目的支持。周子康博士和唐鸿志教授为该论文的共同第一作者，唐鸿志教授为论文的共同通讯作者。上海交通大学生命科学技术学院白林泉教授团队、武汉大学孙宇辉教授团队等多位成员合作参与了该项研究工作。
论文链接：https://doi.org/10.1038/s41421-021-00246-5
