职位副教授，硕士生导师
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2017年任药学院（深圳）****副教授、硕导。芬兰赫尔辛基大学医学博士，曾任芬兰奥博大学助理教授。主要从事肿瘤和再生医学研究，同时也从事创新生物药开发。近年来发表高水平论文20多篇，影响因子加和１７0多点，主持参与了芬兰科学院，国家自然科学基金和国际大药企诺和诺德新药种子基金等十多个基金项目，此外一个抗ＨＰＶ肿瘤新药项目已经基本完成临床前期工作，正在准备申报一期临床。研究方向包括：（1）建立以微流控芯片和３Ｄ生物打印技术为基础的仿生器官疾病模型，进行上皮损伤修复和溃疡-癌症转化分子机制研究；（2）靶向溃疡修复分子机制的药物筛选，新药研发和新型生物材料的筛选与研发；（3）建立基于多能干细胞iPSC和间充质干细胞ＭＳＣ的高通量细胞筛选平台，来研究疾病发病机制、进行药物筛选开发、及制定精准化医疗方案；（4）单细胞高通量分析技术在干细胞治疗和肿瘤学中的应用。
电子邮箱chengf9@mail.sysu.edu.cn, **@qq.com
个人经历教育经历:
1996年-2001年 ???华中科技大学同济医学院临床医学专业本科毕业，获学士学位
2001年-2004年 ???华中科技大学同济医学院病原生物学专业硕士研究生毕业，获硕士学位
2004年-2012年 ???赫尔辛基大学医学院肿瘤生物学专业博士研究生毕业，获博士学位
2012年-2016年 ???芬兰奥博大学赫尔辛基大学医学院肿瘤生物学专业博士研究生毕业，获博士学位
2014年-2016年 ，芬兰科学院和奥博大学生物科学方向，博士后兼独立研究员
2016年-2017年 ，芬兰奥博大学科学与技术学院，助理教授
2017年-至今：在中山大学工作，现为中山大学药学院（深圳）教授（副教授）、博导（硕导）
授课课程:
本科生课程: 基础生物学、药物发展史、人体解剖生理学
研究生课程: 干细胞与新药创制、高级药理学
研究方向皮肤和消化道肿瘤精准医疗（药理学、再生医学、肿瘤生物学交叉学科）
科研项目【01】2018年度国家自然科学基金项目，项目编号：**，角色：主持，状态：进行中
【02】2018年度深圳市自由探索项目，项目编号：JCYJ20**6460，角色：主持，状态：进行中
【03】2018年度Sigrid Juselius Foundation，项目编号：FIN**，角色：主持，状态：进行中
【04】2018年度国家自然科学基金项目，项目编号：**，角色：参与，状态：进行中
【05】2017年度中山大学重大项目培育和新兴、交叉学科 资助计划项目，项目编号：17ykjc05，角色：参与，状态：进行中
代表论著已出版的教材
Fang Cheng, John E. Eriksson, Intermediate Filaments and the Regulation of Cell Motility during Regeneration and Wound Healing. Cold Spring Harb Perspect Biol (冷泉港实验室出版社），doi: 10.1101/cshperspect.a022046, 共391页, 2017
近年发表的学术论文
1.????? Xu C,*, Zhang B, Wang X, Cheng F*, Xu W, Molino P, Bacher M, Rosenau T, Willf?r S, Wallace G*. (2018) 3D printing of nanocellulose hydrogel scaffold with tuneable mechanical strength towards wound healing application. Journal of Materials Chemistry B, accepted.
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2.????? Chen X, Zhang L, Jiang Y, Song L, Liu Y, Cheng F, Fan X, Cao X, Gong A, Wang D*, Zhu H*. (2018) Radiotherapy-induced cell death activates paracrine HMGB1-TLR2 signaling and accelerates pancreatic carcinoma metastasis. Journal of experimental & clinical cancer research, 37: 77.
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3.????? Mohammad I, Nousiainen K, Bhosale S , Starskaia I , Moulder R, Rokka A, Cheng F, Mohanasundaram P, Eriksson J, Goodlett D, L?hdesm?ki H, Chen Z. (2018) Quantitative proteomic characterization and comparison of T helper 17 and induced regulatory T cells. PLOS Biology, 16(5): e**.
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4.????? Sj?qvist M.#, Antfolk D.#, Cheng F. #, Isoniemi K., Duran C., Rivero-Muller A., Antila C., Niemi R., Landor S., Bouten C., Bayless K., Eriksson J.E. and Sahlgren C. (2017) Selective regulation of Notch ligands during angiogenesis is mediated by vimentin. PNAS, 114(23):E4574-E4581.
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5.????? Sahlgren C., Meinander A., Zhang H.,, Cheng F., Preis M., Xu C., Salminen T., Toivola D,? Abankwa D., Rosling A, Karaman D.? Salo-Ahen O., ?sterbacka R., Eriksson J., Willf?r S., Petre I., Peltonen J., Leino R., Johnson M., , Rosenholm J., and Sandler N. (2017) Tailored Approaches in Drug Development and Diagnostics: From Molecular Design to Biological Model Systems. Advanced Healthcare Materials, DOI: 10.1002/adhm..
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6.????? Jiu Y., Peranen J., Schaible N., Cheng F., Eriksson J., Krishnan R., and Lappalainen P. (2017) Vimentin intermediate filaments control actin stress fiber assembly through GEF-H1 and RhoA. J Cell Sci, 130: 892-902
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7.????? Cheng F., Shen Y., Mohanasundaram P., Lindstr?m M., Ivaska J., Ny T., and Eriksson J.E. (2016) Vimentin coordinates fibroblast proliferation and keratinocyte differentiation in wound healing via TGFb-Slug signaling. PNAS 113(30):4320-4327
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8.????? Wang X.*, Cheng F.*, Liu J., Sm?tt J., Gepperth D., Lastusaari M., Xu C. and Hupa L. (2016) Biocomposites of copper-containing mesoporous bioactive glass and nanofibrillated cellulose for chronic wound healing. Acta Biomater 46:286-298
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9.????? Liu J., Cheng F., Grénman H., Spoljaric S.,, Sepp?l? J., Eriksson J.E., Willf?r S., and Xu C. (20176) Development of nanocellulose scaffolds with tunable structures to support 3D cell culture. Carbohydrate Polymers, 148:259-271.
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10.? Liu J., Chinga-Carrasco G., Cheng F., Xu W., Willf?r S., Syverud K. and Xu C. (2016) Hemicellulose-reinforced nanocellulose hydrogels for wound healing applications. Cellulose: 4320-4327
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11.? Virtakoivu R., Mai A., Mattila E., De Franceschi N., Imanishi S. Y., Corthals G., Kaukonen R., Saari M., Cheng F., Torvaldson E., Kosma V. M., Mannermaa A., Muharram G., Gilles C., Eriksson J., Soini Y., Lorens J. B., and Ivaska J. (2015) Vimentin-ERK signaling uncouples Slug gene regulatory function. Cancer Res. 75(11):2349-2362
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12.? Bj?rk J.K.#, ?kerfelt M#., Joutsen J., Puustinen M.C., Cheng F., Sistonen L., Nees M. (2015). Heat shock factor 2 is a suppressor of prostate cancer invasion. Oncogene 35: 1770–1784
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13.? Shen Y., Cheng F., Sharma M., Merkulova Y., Raithatha S.A., Parkinson L.G., Zhao H., Westendorf K., Bohunek L., Bozin T., Hsu I., Ang L.S., Williams S.J., Bleackley R.C., Eriksson J.E., Seidman M.A., McManus B.M., and Granville D.J. (2016). Granzyme B Deficiency Protects against Angiotensin II-Induced Cardiac Fibrosis. The American Journal of Pathology 186(1):87-100.
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14.? Jiu Y., Lehtim?ki J., Tojkander S., Cheng F., J??linoja H., Liu X., Varjosalo M., Eriksson J., Lappalainen P. (2015). Bidirectional interplay between vimentin intermediate filaments and contractile actin stress fibers. Cell Reports 11: 1511–1518
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15.? Seltmann K., Cheng F., Wiche G., Eriksson J. E., and Magin T. M. (2015) Keratins stabilize hemidesmosomes through regulation of beta4-Integrin turnover. J Invest Dermatol. 135:1609-1620
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16.? Cheng F., Pekkonen P., and Ojala P.M. (2012) Instigation of Notch signaling in the pathogenesis of Kaposi sarcoma herpesvirus and other human tumor viruses. Future Microbio 7:1191-1205.
17.? Cheng F. , Pekkonen P. , Laurinavicius S., Sugiyama N., Henderson S., Gunther T., Rantanen V., Kaivanto E., Aavikko M., Sarek G., Hautaniemi S., Biberfeld P., Aaltonen L., Grundhoff A., Boshoff C., Alitalo K., Lehti K., and Ojala P.M. (2011). KSHV-initiated notch activation leads to membrane-type-1 matrix metalloproteinase-dependent lymphatic endothelial-to-mesenchymal transition. Cell Host Microbe 10, 577-590.
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18.? Cheng F., Weidner-Glunde M., Varjosalo M., Rainio E. M., Lehtonen A., Schulz T. F., Koskinen P. J., Taipale J., and Ojala P. M. (2009). KSHV reactivation from latency requires Pim-1 and Pim-3 kinases to inactivate the latency-associated nuclear antigen LANA. PloS Pathogens 5, e**.
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19.? Varjosalo M. #, Bjorklund M. #, Cheng F., Syvanen H., Kivioja T., Kilpinen S., Sun Z., Kallioniemi O., Stunnenberg H. G., He W. W., Ojala P., and Taipale J. (2008). Application of active and kinase-deficient kinome collection for identification of kinases regulating hedgehog signaling. Cell 133, 537-548.
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