Atg8是一个在自噬中起关键作用的类泛素蛋白（ubiquitin-like protein）。与其他类泛素蛋白不同，Atg8所共价修饰的底物不是蛋白，而是膜上的脂类分子磷脂酰乙醇胺。Atg8与磷脂酰乙醇胺的共价连接过程被称为脂化（lipidation）。Atg8在自噬中的作用通常依赖于它的脂化。有趣的是，在酵母和哺乳动物中先后发现Atg8还能以不依赖于脂化的方式行使与自噬无关的功能，但是背后的分子机理一直不清楚。
在这篇文章中，作者发现，在两种模式酵母Schizosaccharomycespombe 和Saccharomyces cerevisiae 中，Atg8和一个液泡膜上的七次跨膜蛋白Hfl1相互作用，而这个相互作用对于Atg8以不依赖于脂化的方式调控液泡的功能是必需的。Atg8和Hfl1的相互作用将Atg8从胞质招募到液泡膜上，给Atg8为何能不依赖于脂化行使膜相关功能提供了一个机制上的解释。
在这篇文章中，作者还解析了Atg8和Hfl1形成的复合体的晶体结构，从而发现了一种前所未见的Atg8结合方式。与传统的具有β-折叠（β strand）构象的Atg8结合基序（Atg8-interacting motifs）不同，Hfl1蛋白中的Atg8结合区域以螺旋构象存在。这一发现拓展了对Atg8结合机制多样性的认识。
这一工作主要由北京生命科学研究所的杜立林实验室和日本Institute of Microbial Chemistry的Nobuo N. Noda实验室合作完成。论文的共同第一作者包括杜立林实验室的刘晓曼与杜晓敏和Noda实验室的AkinoriYamasaki。论文的其他作者还包括美国OhioState University的ValerieC. Coffman和Jian-QiuWu博士，日本TokyoInstitute of Technology的YoshinoriOhsumi博士和HitoshiNakatogawa博士。Nobuo N.Noda博士和杜立林博士为本文的共同通讯作者。杜立林实验室的研究工作由科技部和北京市政府资助，在北京生命科学研究所完成。
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