嗜酸乳杆菌（Lactobacillus acidophilus）是益生菌，前期研究发现Lactobacillus acidophilus GIM1.208所产生的β-葡萄糖苷酶（BGL）具有较高活性，为探明其结构与特性，本研究采用PCR体外扩增技术获得Lactobacillus acidophilus GIM1.208 BGL的目的基因，并在大肠杆菌中成功表达，经镍亲和层析等蛋白质纯化技术获得纯度达90%以上的蛋白质样品，进而通过圆二色光谱法（CD）和同源建模法对BGL的二级结构和三级结构进行测定分析并研究其酶学性质. 结果表明，Lactobacillus acidophilus BGL的分子质量为52 ku，纯化后浓度为1.88 g/L，二级结构包括15.9% α螺旋、44.1% β折叠、18.1% β转角、27.2%无规则卷曲，其三维结构显示，该蛋白质有8个β折叠和8个α螺旋，整体呈圆锥形. Lactobacillus acidophilus BGL具有良好的葡萄糖耐受性与NaCl耐受性，最适反应温度为47℃，最适反应pH为5.6，在20℃~50℃范围内和pH2.2~6.0间有较高的稳定性，且乙酸乙酯、甲醇对酶活性抑制作用明显，Fe3+、Fe2+对酶有显著激活作用. 上述研究结果为Lactobacillus acidophilus BGL后续功能发掘和应用研究提供了重要参考依据.
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嗜酸乳杆菌GIM1.208 β-葡萄糖苷酶的异源表达、纯化及酶学性质研究
本站小编 Free考研考试/2022-01-02
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