PSII在体内的组装和受到光损伤后的修复过程需要多种组装因子参与，是通过形成不同的组装修复中间复合体来完成的复杂而高度有序的过程。Psb27蛋白是重要的组装修复因子之一，在低温、高光或光强快速变化等胁迫条件下，对维持PSII的高效组装修复起着重要作用。目前，在原子、分子水平上揭示Psb27蛋白调控PSII组装的精确机制仍存在巨大挑战。
中科院植物所光合膜蛋白结构生物学研究团队与清华大学隋森芳研究团队合作利用单颗粒冷冻电子显微镜技术，首次解析了嗜热蓝藻（Thermosynechococcus vulcanus）Psb27-PSII中间复合体的近原子分辨率（3.78埃）三维结构，揭示了Psb27结合的精确位点及该复合体独特的结构特征。研究发现，该蛋白复合体是由两个Psb27-PSII单体按照C2对称性组装而成的二聚体，每个Psb27-PSII单体含有16个蛋白亚基，35个叶绿素分子、11个胡萝卜素分子、2个去镁叶绿素分子和大量的脂分子。在PSII的囊腔侧，Psb27蛋白通过与CP43亚基相互作用结合在中间复合体上，结合的Psb27与锰簇稳定蛋白PsbO在复合体上存在一定程度的结构冲突。同时研究发现中间复合体CP43、CP47、D2亚基及其它核心小亚基中与PsbO或PsbU亚基结合的一些局部构象发生变化，阻止了PsbO和PsbU与PSII复合体在水裂解催化中心锰簇组装前过早地结合。基于结构信息，研究人员提出了PSII组装修复过程中外周蛋白解离和结合的新模型。这是目前解析的第一个PSII中间复合体结构，对进一步揭示放氧光合生物PSII的组装修复过程提供了重要的结构基础，是理解PSII的组装修复过程中结构和功能动态调控的重大跨越。
该研究于2021年1月26日在线发表于国际学术期刊PNAS。清华大学博士研究生黄国强、植物所博士研究生肖亚男和清华大学博士研究生皮雄为论文共同第一作者，植物所韩广业副研究员和清华大学隋森芳教授为共同通讯作者。中科院院士、植物所匡廷云研究员和王文达研究员等参与了该研究。研究工作得到了科技部国家重点研发计划、国家自然科学基金、中国科学院先导专项、中国科学院前沿科学重点研究计划以及青促会等项目资助，并得到中科院植物所公共技术服务中心和清华大学冷冻电镜中心技术支持。
文章链接：https://www.pnas.org/content/118/5/e2018053118
（光合实验室供稿）
嗜热蓝藻(Thermosynechococcus vulcanus) PSII组装修复中间复合体Psb27-PSII结构及PSII组装修复模型：(A) Psb27-PSII整体结构图；(B) Psb27在复合体中的结合位点；(C) Psb27与CP43的相互作用；(D) PSII组装修复模型。
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