细胞通过有丝分裂将姐妹染色单体均等分配到两个子细胞，是细胞遗传信息准确传递的关键机制，对于维持基因组稳定性具有重要意义，有丝分裂异常将导致多倍体细胞的产生，进而引发肿瘤等多种疾病。动粒与微管的正确连接是细胞有丝分裂正常进行的保证。目前已经发现有多个外层动粒蛋白能被AuroraB磷酸化以激活纺锤体检验点，纠正动粒-微管的错误连接，使染色体正确分离。然而，是否有内层动粒蛋白能被AuroraB磷酸化，在动粒-微管连接纠错过程中发挥作用此前尚不清楚。
臧建业课题组解析了裂殖酵母Mis12-Nnf1复合物的结构，鉴定了其与内层动粒蛋白CENP-C相互作用的界面，并基于结构分析和生物化学研究发现CENP-C第28位苏氨酸能被AuroraB磷酸化，调控其与Mis12复合物的相互作用，在细胞有丝分裂过程中参与纺锤体检验点途径的激活以及动粒-微管错误连接的纠正。该研究首次发现了内层动粒蛋白能被激酶磷酸化，作为旁路途径调控纺锤体检验点的激活和动粒-微管的正确连接，进一步加深了对细胞有丝分裂期基因组稳定性调控机制的认识。
臧建业教授和特任副研究员张璇博士为该论文的共同通讯作者，博士后周星、郑帆和汪成亮为共同第一作者。该研究中的质谱分析工作在合肥光源质谱线站完成。研究工作得到基金委、科技部和中科院的资助。
论文链接：
http://www.pnas.org/content/early/2017/11/22/1710506114.abstract.html?etoc
（生命学院、科研部）
