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天津大学博士生导师教师师资介绍简介-Kenneth Woycechowsky

本站小编 Free考研考试/2020-09-13


生物化学
未公开
教授

Conversion of a dodecahedral protein capsid into pentamers via minimal point mutations.
Reagentless oxidative folding of disulfide-rich peptides is catalyzed by an intramolecular diselenide.
In vivo encapsulation of nucleic acids using an engineered non-viral protein capsid.
Directed evolution of a protein container.
Small-molecule diselenides catalyze oxidative protein folding in vivo.
Diselenides as universal oxidative folding catalysts of diverse proteins.
Relative tolerance of an enzymatic molten globule and its thermostable counterpart to point mutation.
Catalysis of oxidative protein folding by small-molecule diselenides.
Selenoglutathione: efficient oxidative protein folding by a diselenide.
Minimalist active-site redesign: teaching old enzymes new tricks.
Novel enzymes through design and evolution.
A simple tagging system for protein encapsulation.
Tunnel plasticity and quaternary structural integrity of a pentameric protein ring.
Recombination of fragmented proteins.
Deciphering enzymes: genetic selection as a probe of structure and mechanism.
The CXC motif: a functional mimic of protein disulfide isomerase.
Catalysis of protein Ffolding by an immobilized small-molecule dithiol.
Native disulfide bond formation in proteins.
Contribution of disulfide bonds to the conformational stability and catalytic activity of ribonuclease A
A highly active immobilized ribonuclease.
A small-molecule catalyst of protein folding in vitro and in vivo.
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