考试大纲
| 科目代码、名称: | 833普通生物化学 | |
| 适用专业: | 071001植物学、071002动物学、071005微生物学、071010生物化学与分子生物学、071300生态学、081703 生物化工 | |
（一）试卷满分及考试时间
本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式
答题方式为闭卷、笔试。
试卷由试题和答题纸组成；答案必须写在答题纸相应的位置上。
（三）试卷题型结构
名词解释题（概念题）：8小题，每小题5分，共40分
填空题：每空1分，共30分
判断题：10小题，每题2分，共20分
问答题：6小题，每小题10分，共60分
二、考查目标（复习要求）
全日制攻读硕士学位研究生入学考试普通生物化学科目考试要求考生较全面系统地了解和掌握生物分子（糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素）的结构、性质和功能等方面的基本知识、研究方法、相关技术及其应用。掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化（糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化）。掌握遗传信息传递的化学基础，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等，并在此基础上能够理解各种生物分子的物质代谢和能量代谢的关系及其意义，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考查范围或考试内容概要
第一部分 蛋白质化学
掌握：蛋白质的组成、结构、性质、种类，蛋白质的空间结构与功能的关系。
理解：蛋白质的理化性质、分离纯化和纯度鉴定的方法，并能应用于实践。
了解：氨基酸、肽的分类及肽键的特点。
第二部分 核酸化学
掌握：核酸的组成、结构单位以及核酸的主要理化特性；DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。
全面了解：核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质。
理解：RNA的分类及各类RNA的生物学功能。
了解：糖的主要分类及其各自的代表和它们的生物学功能。
掌握：单糖的结构和性质；几种常见的双糖、寡糖和多糖的结构和功能。
理解：旋光异构。
第四部分 脂质和生物膜
掌握：生物体内脂质的分类，代表脂及各自特点；甘油脂、磷脂以及脂肪酸的特性；重要脂肪酸、重要磷脂的结构和性质。
理解：生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点。
了解：脂质的类别和功能。
熟悉：酶的概念、酶的国际分类和命名。
掌握：酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法；酶活性的调节、酶的抑制作用和酶作用的机制。
理解：影响酶促反应的因素（包括米氏方程的推导）。
了解：酶的分离提纯与活力鉴定的基本方法。
熟悉：维生素的概念、分类及性质。
掌握：各种维生素的活性形式、生理功能和缺乏病。
了解：水溶性维生素和脂溶性维生素的的结构特点。
熟悉：激素的类型和特点。
掌握：激素的化学本质和作用机制。
理解：常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）。
熟悉：新陈代谢的概念、类型及其特点。
掌握：ATP与高能磷酸化合物及ATP的生物学功能；呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序；氧化磷酸化偶联机制。
了解：线粒体的结构；高能磷酸化合物的概念和种类。
理解：电子传递过程与ATP的生成。
第九部分
熟悉：糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用；光合作用的概况、光合作用的总过程、光反应过程和暗反应过程；光呼吸和C4途径。
理解：糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程。
掌握：糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环和磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点；糖原的分解与合成代谢的概念、反应步骤及限速酶。
了解：糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径。
第十部分 脂代谢
熟悉：脂类的消化、吸收和转运；酮体的生成和利用。
掌握：脂肪酸的活化、和脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算。
理解：脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶；脂肪酸的生物合成途径。
了解：脂肪酸代谢的调节；磷脂和胆固醇的代谢。
第十一部分 核酸的代谢
理解：嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径。
掌握：核苷酸的从头合成途径。
了解：常见辅酶核苷酸的结构和作用。
第十二部分 氨基酸代谢
理解：蛋白质和氨基酸的降解。
掌握：氨基酸的脱氨基作用和尿素循环。
了解：氨基酸的生物合成。
第十三部分 物质代谢的调节
理解：代谢途径的相互联系及物质代谢途径的交叉形成网络。
掌握：Cori循环、葡萄糖－丙氨酸循环。
了解：酶活性的调节；细胞的结构对代谢途径的分隔控制。
第十四部分 DNA、RNA
理解：DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程。
掌握：DNA的半保留复制和半不连续复制。
了解：真核生物与原核生物DNA复制的异同点；RNA的转录与复制的机制。
第十五部分 蛋白质的合成与转运
理解：蛋白质生物合成的过程。
熟悉：参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能。
了解：真核生物与原核生物蛋白质合成的区别。
1．《生物化学教程》，王镜岩、朱圣庚、徐长法编著，高等教育出版社，2008年第1版；
2．《生物化学》上、下册 王镜岩等编著，高等教育出版社 (2002年第三版)。
四、样卷
1.呼吸链
2.蛋白质的等电点
3.同工酶
4.DNA的变性
5.底物水平磷酸化
6.杂多糖
7.别构效应
8.反馈抑制
1．蛋白质按其分子形状分为 和 两大类。
2．国际酶学委员会将酶分成六大类，依次是 、 、 、 、 、
。
3．核酸的基本结构单位是 ，它们通过 键相连。
4．根据维生素的性质，可将维生素分为 和 两大类。
5．核糖核苷酸的合成包括 途径和 途径。
6．固醇类化合物的基本结构是 。
7．维持DNA双螺旋结构稳定的力主要有 、 、 。
8．测定蛋白中二硫键位置的经典方法是 。
9．脂蛋白是由脂质和蛋白质以 结合而成的复合物。
10．血红蛋白具有 级结构，它是由 个亚基组成的，每个亚基中含有一个 辅基。
11．生物体内的代谢调节控制在三种不同水平上进行，即 、 和 。
12．酶的活性中心的两个功能部位为 和 。
13．真核生物的脂肪酸β-氧化在 中进行，而脂肪酸的生物合成是在 中进行。
1．Km值是酶的特征性常数，与酶浓度、温度、pH等条件无关。（ ）
2．蛋白质的三级结构决定于它的氨基酸顺序。（ ）
3．脱氧核糖核苷中的糖环
4．胆固醇是生物膜的主要成分，可调节生物膜的流动性。（ ）
5．丙酮酸脱氢酶复合体与α-酮戊二酸脱氢酶复合体有相同的辅因子。（ ）
6．ATP是能够被生物细胞直接利用的能量形式。（ ）
7．磷酸戊糖途径为还原性生物合成提供NADH。（）
8．淀粉和糖原的生物合成都需要有“引物”的存在。（ ）
9．沿糖酵解途径简单逆行即可从丙酮酸等小分子前体物合成葡萄糖。（ ）
10．维生素E是一种抗氧化剂。（ ）
1．什么是糖酵解？什么是糖异生作用？它们有何生理意义？
2．什么是蛋白质的二级结构？天然蛋白质有几种基本类型？α螺旋的特点？
3．简述酶促反应速度的影响因素。
4、什么是生物膜的流动镶嵌模型？请叙述其结构特点？
5、简述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异？
6、软脂酸完全氧化可以净产生多少个ATP分子？（写明计算依据，否则不得分）
