二硫键的形成对于真核生物的分泌蛋白和质膜蛋白在内质网中的折叠至关重要。在动物和酵母中，内质网氧化还原蛋白oxidoreductin-1 (Ero1) 是二硫键的主要供体，将二硫键通过蛋白质二硫键异构酶（PDI）传递给底物蛋白。前期，农业资源研究中心研究员吕东平研究组与生物物理所研究员王志珍研究团队合作，解析了植物Ero1在蛋白质二硫键形成过程中的作用机制 （Fan et al., 2019, Plant Physiology）。而拟南芥基因组编码至少14个PDI家族成员，拟南芥的Ero1同源基因AtERO1和AtERO2是如何通过这些不同的PDIs把二硫键提供给底物的，还不清楚。
　　农业资源研究中心吕东平研究组与生物物理所王志珍研究团队再度合作，他们发现，拟南芥PDI-L和PDI-M/S亚家族蛋白具有不同但又重叠的活性：PDI-L的AtPDI2/5/6主要发挥异构酶的功能，而PDI-M/S的成员AtPDI9/10/11则更有效地从AtERO1转移氧化等价物给底物，从而催化底物中二硫键的形成。进一步的研究发现，AtPDI2/5和AtPDI9/10/11在催化蛋白质氧化折叠中具有协同效应。
　　该研究结果于2021年9月27日在线发表于 Plant Physiology 杂志（doi: 10.1093/plphys/kiab457）。吕东平研究组博士毕业生范锋贵为论文第一作者,生物物理所王志珍院士等为论文资深作者，吕东平和生物物理所王磊研究员为共同通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金委等机构的资助。

图：PDI-L和PDI-M/S亚家族基因多重突变体在还原条件下的生长表型