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镍离子与酵母乙醇脱氢酶的相互作用
外文标题：Interaction of Nickel(Ⅱ) with Yeast Alcohol Dehydrogenase
文献类型：期刊
作者：尹国维^[1]尉薇^[2]徐佳^[3]李芝芬^[4]王保怀^[5]杜为红^[6]
机构：中国人民大学化学系,北京,100872;北京大学化学与分子工程学院,物理化学研究所,北京,100871

通讯作者：Du, WH (reprint author), Renmin Univ China, Dept Chem, Beijing 100872, Peoples R China.
年：2010
期刊名称：物理化学学报影响因子和分区
卷：26
期：4
页码范围：1107-1112
增刊：增刊
学科：物理化学
收录情况：SCI(E)(WOS:000276958400040)中文核心期刊要目总览中国科技核心期刊
所属部门：化学系
语言：中文
ISSN：1000-6818
链接地址：http://d.g.wanfangdata.com.cn/Periodical_wlhxxb201004040.aspx
DOI：10.3866/PKU.WHXB20100410
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基金：国家重点基础研究发展规划项目(973); 国家自然科学基金; 教育部科技重点项目
关键词：构象变化;镍离子;酵母乙醇脱氢酶;相互作用
摘要：不同体系中,金属离子与蛋白以不同的结合方式相互作用.酵母乙醇脱氢酶是一个含锌金属酶,它可催化乙醇脱氢为乙醛的反应.本文应用紫外-可见光谱、荧光光谱、差示扫描量热法等技术研究了二价镍离子与酵母乙醇脱氢酶的相互作用.镍离子与酶结合后在320 nm出现了紫外吸收带,同时荧光光谱反映了酶的构象变化,紫外与荧光光谱均展现了结合过程的双相动力学.镍离子与酶的相互作用导致了酶由四聚体向二聚体的解离;在酶热变性过程中,镍离子增加了乙醇脱氢酶的变性温度和变性焓.研究工作揭示了镍离子与酶相互作用复杂和深层的作用机制.
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