2022年7月11日，蛋白质与植物基因研究国家重点实验室、北京大学现代农学院钱伟强研究员课题组在Nature Plants上发表了题为“ALBA proteins confer thermotolerance through stabilizing HSF mRNAs in cytoplasmic granules”的研究论文，揭示了一种全新的HSF mRNAs调控机制，以及植物ALBA （Acetylation lowers binding affinity）蛋白的重要功能：HSF mRNAs在应激颗粒和加工小体中被ALBA蛋白稳定，进而参与植物耐热。
研究者发现高温条件下ALBA蛋白在细胞质形成富含具ploy（A）尾mRNA的颗粒状结构，且组装动态可逆。高温胁迫条件下ALBA蛋白与应激颗粒标记蛋白共定位，与加工小体标记蛋白部分共定位。体内和体外实验表明ALBA蛋白能够发生相分离。alba456突变体具有多种异常的生长发育表型，且对高温胁迫非常敏感。利用eCLIP-seq鉴定了ALBA5的内源结合靶点。在高温条件下，ALBA5能够结合多个HSF mRNAs，如DREB2A、MBF1C、HSFB2A、HSFA2等。
RNA原位杂交结果表明，热胁迫时HSFA2、HSFA7B mRNAs与Rbp47b在颗粒状结构共定位。ALBA4、ALBA5和ALBA6的缺失不影响应激颗粒的组装以及应激颗粒中总mRNAs的量，而特异地影响HSFA2和HSFA7B mRNAs在应激颗粒中的丰度。在alba456突变体中，HSF mRNAs的降解速率相比Col-0明显较快，且丰度较低。表明ALBA蛋白招募HSF mRNAs进入应激颗粒，帮助维持HSF mRNAs的稳定。XRN4的突变能够回补alba456突变体的发育缺陷、热胁迫敏感、HSF mRNAs降解速率较快、丰度较低的表型。
总的来说，该工作发现当植物受到高温胁迫时，ALBA蛋白结合包括HSF mRNAs在内的一系列mRNAs，通过相分离招募这些mRNAs进入应激颗粒和加工小体中，保护HSF mRNAs在高温条件下不被降解。在alba456突变体中，HSF mRNA不能被有效的招募进入应激颗粒和加工小体中保护起来，因此在细胞质中被XRN4从5′到3′降解，造成植物的耐热性下降（图一）。这一研究结果对于深入理解植物耐热性的分子机制和应激颗粒的生物学功能具有重要作用。
ALBA蛋白调控植物耐热性作用机制模式图
北京大学童津津博士、任志彤博士和孙林华博士为文章的共同第一作者，钱伟强为通讯作者。南方科技大学博士研究生周思娴、惠羽凡博士，北京大学袁卫博士、次东博士，北京大学王伟研究员、范六民教授，以及南方科技大学吴柘研究员对该工作提供了帮助。该工作得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金委、北京大学现代农学院以及北大-清华生命科学联合中心的资助。
