中文关键词:姜黄素 蛋白质 多糖 静电吸引作用 疏水作用 英文关键词:Curcumin, Protein, Polysaccharide, Electrostatic attraction, Hydrophobic interaction 基金项目:国家自然科学基金项目（21573071）

作者	单位	E-mail
徐乐颜	上海民办张江集团学校	xujunduke@163.com
王凝月	园南小学
杨明玲	华东理工大学化学与分子工程学院
王小永	华东理工大学化学与分子工程学院	xiaoyong@ecust.edu.cn

摘要点击次数:944 全文下载次数:0 中文摘要: 本文研究了带有不同负电荷量的κ-卡拉胶和λ-卡拉胶对牛血清蛋白/卡拉胶复合物包载姜黄素的增强作用。卡拉胶通过与牛血清蛋白之间的静电吸引作用，可以生成高稳定性的牛血清蛋白/卡拉胶复合物。相比纯牛血清蛋白，牛血清蛋白/卡拉胶复合物能够显著提高姜黄素的溶解度和稳定性。姜黄素的紫外和荧光光谱表明姜黄素主要是通过疏水作用缔合于牛血清蛋白的疏水微区。卡拉胶与牛血清蛋白的静电吸引作用能够稳定牛血清蛋白的折叠结构，从而使牛血清蛋白为姜黄素提供更加疏水的缔合微环境。相比纯牛血清蛋白和牛血清蛋白/κ-卡拉胶复合物，带有更高负电荷的λ-卡拉胶与牛血清蛋白生成的牛血清蛋白/λ-卡拉胶复合物与姜黄素有更大的缔合常数和pKa1。 英文摘要: This work studies the influence of the different negative charges of κ-carrageenan and λ-carrageenan on the encapsulation properties of curcumin in BSA/carrageenan complexes. BSA/carrageenan complexes with high stability are formed through the electrostatic attraction between BSA and carrageenan. Compared to pure BSA, BSA/carrageenan complexes can significantly increase the solubility and stability of curcumin. Absorption and fluorescence measurements indicate that curcumin is bound in the hydrophobic cavities of BSA through the hydrophobic force. The presence of carrageenan can stabilize the folded structure of BSA for providing curcumin with a more hydrophobic microenvironment. Compared to pure BSA and BSA/κ-carrageenan complexes, the values of binding constant and pKa1 are bigger for curcumin with BSA/λ-carrageenan complexes, where λ-carrageenan carries higher negative charge than κ-carrageenan. 查看全文查看/发表评论下载PDF阅读器 相关附件：版权转让声明书附件1 -->