G蛋白偶联受体(G protein-coupled receptors，GPCRs)主要负责介导细胞内外跨膜信号转导功能，是重要的药物靶点. β-arrestin作为GPCRs行使功能的重要途径之一，其对调节GPCRs信号转导过程有重要意义. 但目前对于β-arrestin如何与GPCRs相互作用并调控其信号转导功能尚不十分清楚.本文以趋化因子受体3(CC chemokine receptor 3，CCR3)为研究对象，构建了β-arrestin与CCR3的共表达体系，利用激光共聚焦荧光成像与荧光共振能量转移（fluorescence resonance energy transfer，FRET）技术研究了β-arrestin与CCR3在活细胞水平的相互作用，利用RNAi和趋化实验考察了β-arrestin对CCR3稳转细胞趋化行为的调控作用，并在体外利用石英晶体微天平（quartz crystal microbalance, QCM）技术测定了β-arrestin突变体（R169E）研究与CCR3之间结合常数. 结果显示，趋化因子CCL11（chemokine C-C motif ligand 11）刺激CCR3表达细胞，会使β-arrestin与CCR3在胞内的距离发生变化，β-arrestin蛋白被募集到细胞膜处，证明β-arrestin参与了CCR3介导的信号转导过程，二者存在显著相互作用. 通过转染β-arrestin-siRNA将β-arrestin沉默后，CCL11、CCL24诱导CCR3稳转细胞迁移数明显降低，而CCL5对CCR3稳转细胞的迁移效率未受到显著影响，表明不同趋化因子对CCR3与β-arrestin相互作用具有不同的调控效果，体外结合实验进一步证实了β-arrestin与CCR3的相互作用，β-arrestin突变体与CCR3的体外结合常数KD为1.35×10-7. 综上所述，β-arrestin可以与CCR3发生相互作用，从而在CCR3介导的细胞跨膜信号转导及细胞趋化过程中发挥着重要作用.
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人趋化因子受体CCR3与β-arrestin相互作用研究
本站小编 Free考研考试/2022-01-02
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