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中国科学院生物物理研究所导师教师师资介绍简介-柳振峰

本站小编 Free考研考试/2020-05-29

柳振峰博士 研究员 博士生导师 中科院生物物理所,生物大分子国家重点实验室,研究组长
研究方向:膜蛋白结构生物学
电子邮件:liuzf@ibp.ac.cn
电话: (office), (lab)
通讯地址:北京市朝阳区大屯路15号(100101)
英文版个人网页:http://english.ibp.cas.cn/ibp_pi/L/201312/t**_113564.html







简历:   1994 - 1998 厦门大学生物学系生物学专业,获理学学士学位
  1998 - 2004 中国科学院生物物理研究所,获理学博士学位
  2004 - 2010 加州理工学院化学与化工系/霍华德修斯医学研究所,博士后/助理研究员
  2011 - 至今 中国科学院生物物理研究所,研究员

获奖及荣誉:
社会任职:
研究方向:   膜蛋白在细胞活动中承担了各种各样的重要生物学功能,例如光合作用中的光能吸收和转化,呼吸作用中的电子传递和氧化磷酸化,物质的跨膜转运,信号的跨膜转导和膜内的酶促反应(如蛋白质降解,脂的合成和水解等)的催化等等。据估计,原核和真核细胞基因组中大约有20-30%的阅读框编码膜蛋白,凸显膜蛋白研究的重要性。截止目前为止,蛋白质数据库 (Protein Data Bank) 中仅仅有1%左右的结构数据是属于膜蛋白的。膜蛋白的结构生物学研究大大落后于水溶性蛋白,主要是由于膜蛋白异源过量表达,纯化和结晶过程中存在着众多难以逾越的障碍。尽管如此,膜蛋白的结构生物学研究正在成为结构生物学领域的一个热门的前沿分支,吸引了越来越多的研究者加入,目前在国际上正处于一个加速发展的前期(http://blanco.biomol.uci.edu/Membrane_Proteins_xtal.html)。
  我实验室的研究方向在于应用结构生物学为主的方法,如X-射线晶体学和冷冻电子显微学,研究不同体系膜蛋白的结构与功能,如参与渗透压调节的细菌机械敏感通道,磷脂生物合成和修饰的各种膜内酶,以及光合作用状态转换相关的膜蛋白复合物。目标是基于三维结构,对参与重要生物学过程的关键膜蛋白功能进行深入研究,阐明其发挥作用的分子机理。

菠菜光系统II-捕光复合物II超级复合物的三维结构(Wei X. P., Su X. D., et al. Nature 2016)
注:柳振峰课题组与章新政课题组和常文瑞课题组合作研究成果
光合作用状态转换磷酸酶TAP38/PPH1与捕光复合物的相互识别和作用机制
(Wei X. P., et al. Plant Cell 2015)
 三聚态胞内阳离子TRIC通道的结构与功能
(Yang H.T., Hu M.H., et al. Nature 2016)
大通量机械力敏感通道的构象变化原理
(Li J., et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2015)

承担项目情况:
代表论著:   1. Sheng X., Watanabe A., Li A.J., Kim E., Song C.H., Murata K., Song D.F., Minagawa J.* and Liu Z.F.*. Structural insight into light harvesting for photosystem II in green algae. Nat. Plants 5:1320-1330. (2019). (To read the article, please follow the Springer Nature SharedIt link at https://rdcu.be/bYFbR)
  2. Jiao H.Z.,Yin Y and Liu Z.F.*. Structures of the Mitochondrial CDP-DAG Synthase Tam41 Suggest a Potential Lipid Substrate Pathway from Membrane to the Active Site. Structure 27, 1258–1269(2019).
  3. Liu X. Y., Chai J.C., Ou X. M., Li M. and Liu Z.F.*. Structural Insights into Substrate Selectivity,Catalytic Mechanism, and Redox Regulation of Rice Photosystem II Core Phosphatase. Molecular Plant, 1-13, DOI: https://doi.org/10.1016/j.molp.2018.11.006. (2018).
  4. Pan X.W., Ma J., Su X.D., Cao P., Chang W. R., Liu Z. F., Zhang X.Z.* and Li M.*. Structure of the maize photosystem I supercomplex with light-harvesting complexes I and II. Science, 360:1109-1113 (2018).
  5. Sheng X., Liu X. Y., Cao P., Li M and Liu Z.F.*. Structural roles of lipid molecules in the assembly of plant PSII-LHCII supercomplex.Biophys. Rep. 4, 189-203 (2018).
  6. Li A.J. and Liu Z.F.*. Supramolecular structural basis of the light-harvesting process in plants. Prog. Biochem. Biophys.(生物化学与生物物理进展) 45, 935-946 (2018).
  7. Cao P. ,Su X.D., Pan X.W., Liu Z. F., Chang W. R., and Li M.*. Structure, assembly and energy transfer of plant photosystem II supercomplex. Biochim. Biophys. Acta Bioenergeticcs 1859, 633-644 (2018).
  8. Su X.D., Ma J.,Wei X. P., Cao P., Zhu D.J., Chang W. R., Liu Z. F.*, Zhang X.Z.* and Li M.*. Structure and assembly mechanism of plant C2S2M2-type PSII-LHCII supercomplex. Science, 357: 815-820 (2017).
  9. Ou X. M., Guo J. L., Wang L. F., Yang H. T., Liu X. Y., Sun J. Y. and Liu Z. F.*. Ion- and water-binding sites inside an occluded hourglass pore of a trimeric intracellular cation (TRIC) channel. BMC Biology 15,31 (2017).
  10. Yang H.T., Hu M.H., Guo J.L., Ou X.M., Cai T.X. and Liu Z. F.*. Pore architecture of TRIC channels and insights into their gating mechanism. Nature, 538, 537-541 (2016).
  11. Wei X. P., Su X.D.,Cao P., Liu X. Y., Chang W. R., Li M.*, Zhang X.Z.* and Liu Z. F.*. Structure of spinach photosystem II- LHCII supercomplex at 3.2? resolution. Nature, 534, 69-74 (2016).
  12. Li J., Guo J. L., Ou X. M., Zhang M. F., Li Y.Z. and Liu Z. F.* (2015). Mechanical coupling of the multiple structural elements of the large-conductance mechanosensitive channel during expansion. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 112: 10726-10731 (2015).
  13. Wei X. P., Guo J. T., Li M.and Liu Z. F.* (2015). Structural Mechanism Underlying the Specific Recognition between the Arabidopsis State-Transition Phosphatase TAP38/PPH1 and Phosphorylated Light-Harvesting Complex Protein Lhcb1. Plant Cell, 27: 1113-1127. (2015, doi: 10.1105/tpc.15.00102).
  14. Liu X. Y., Yan Y., Wu J. J. and Liu Z. F.* (2014). Structure and mechanism of an intramembrane liponucleotide synthetase central for phospholipid biosynthesis. Nat. Commun. 5:4244.
  15. Pan X. W., Liu Z. F.*, Li M. & Chang W. R.*. (2013) Architecture and function of plant light-harvesting complexes II. Curr. Opin. Struct. Biol. 23:515-525. (* Corresponding authors)
  16. Guo J. T., Wei X. P., Li M., Pan X. W., Chang W. R.* & Liu Z. F.* (2013) Structure of the catalytic domain of a state transition kinase homolog from Micromonas algae. Protein & Cell 4, 607-619. (* Corresponding authors)
  17. Liu Z.F.,Walton T.A.,Rees D.C. (2010) A reported archaeal mechanosensitive channel is a structural homolog of MarR-like transcriptional regulators. Protein Science 19,808-814.
  18. Liu Z.F.,Gandhi C.S.,Rees D.C. (2009) Structure of a tetrameric MscL in an expanded intermediate state. Nature 461,120-124.
  19. Liu Z.F.,Chang W.R. (2008) Structure of the light-harvesting complex II. In: Photosynthetic Protein Complexes. Wiley-VCH (Book chapter)Fromme P. ed., 217-242.
  20. Liu Z.F.,Chang W.R. (2008) Crystallization Methods of Membrane Proteins: Practical Aspects of Crystallizing Plant Light-Harvesting Complexes. In: Biophysical Techniques in Photosynthesis II. Spinger (Book chapter)Aartsma T. J. and Matysik J. eds. 26,77-96.
  21. Yan H.C.,Zhang P.F.,Wang C.,Liu Z.F.,Chang W.R. (2007) Two lutein molecules in LHCII have different conformations and functions: Insights into the molecular mechanism of thermal dissipation in plants. Biochem. Biophys. Res. Commun. 355,457-463.
  22. Pascal A.A.,Liu Z.F.,Broess K.,Oort B.V.,Amerongen H.V.,Wang C.,Horton P.,Robert B.,Chang W.R.,Ruban A. (2005) Molecular basis of photoprotection and control of photosynthetic light-harvesting. Nature 436,134-137.
  23. Liu Z.F.,Yan H.C.,Wang K.B.,Kuang T.Y.,Zhang J.P.,Gui L.L.,An X.M.,Chang W.R. (2004) Crystal structure of spinach major light-harvesting complex at 2.72? resolution. Nature 428,287-292.
  
(资料来源:柳振峰研究员,2019-12-13)







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