1、招生信息2、教育背景3、工作经历4、指导学生5、出版信息代表性论文6、工作经历7、出版信息8、科研活动9、合作情况10、专利与奖励11、专利成果
基本信息
陶勇 男 博导 微生物研究所
电子邮件：taoyong1@yahoo.com
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研究领域 (1) 工业酶制剂与蛋白的重组表达策略：
从多学科入手，对大肠杆菌、毕赤酵母等重组蛋白高效表达的细胞工厂进行系统的研究、改造及开发利用。基于对重组表达宿主菌转录、翻译及蛋白质折叠等生理过程的深入研究，并充分利用已有的基因组信息，对细胞工厂进行系统有针对性的改造。开发出具有不同遗传背景的重组表达宿主菌，在不同的重组蛋白与工业酶的表达过程中应用。

(2) 生物催化剂的开发利用：
利用代谢工程和系统生物学等手段，开发出具有不同应用价值的重组微生物菌株（包括大肠杆菌、酵母等）进行生物催化。如利用生物质生产具有高附加值的化合物和保健品、替代化学途径、环境治理等。


招生信息

招生专业生物工程
招生方向微生物代谢工程和生物催化
教育背景

国内教育1981年-1985年，南京大学，获得生物化学学士学位。
1985年-1988年，中国科学院微生物研究所，获得生物化学及酶学硕士学位。



国外教育1991年-1995年，美国的Rutgers大学，获得生物化学及分子生物学博士学位。


工作经历

国外工作经历1995年至1997年在美国洛克菲勒大学生物化学及分子生物学研究室从事博士后研究工作。
1997年至2010年在美国杜邦公司先后担任生物化学研究员、资深生物化学研究员、资深研究员。


国内工作经历1988年至1991年，中国科学院微生物研究所，助理研究员
2010年6月被中国科学院微生物研究所引进回国，被聘为研究员，博士生导师，课题组组长，任中科院微生物研究所工业微生物与生物技术研究室主任、微生物研究所技术转移转化中心副主任。

指导学生现指导学生

陈楠 硕士研究生 085238-生物工程

崔丽 硕士研究生 085238-生物工程

出版信息

代表性论文[1] Wu, C.F., Xu, Y., TAO, Y. and Yang, J.Y. (2009) Establishment of a hypoglycemic agents screening method based on Human glucokinase. Biomedical and Environmental Science 22:62-69.

[2] Wu, J., TAO, Y., Zhang, M., Howard, M.H., Gutteridge, S. and Ding, J. (2007). Crystal structures of Saccharomyces cerevisiae N-myristoyltransferase with bound myristoyl-CoA and inhibitors reveal the functional roles of the N-terminal region. Journal of Biological Chemistry 282:22185-94.

[3] Cordova, D., Benner, E.A., Sacher, M.D., Rauh, J.J., Sopa, J.S., Lahm, G.H., Selby, T.P., Stevenson, T.M., Flexner, L., Caspar, T., Ragghianti, J.J., Gutteridge, S., Rhoades, D.F., Wu, L., Smith, R.M. and TAO, Y. (2007) Elucidation of the Mode of Action of RynaxypyrTM, a Selective Ryanodine Receptor Activator. Pesticide Chemistry Book Chapter.

[4] Gutteridge, S., Pember, S.O., Wu, L., TAO, Y. and Walker M. (2005) Fungal Site of Action Determination: Integration with High-Volume Screening and Lead Progression. American Chemical Society Symposium Series, Honolulu, HI. Chapter 12 (Third Pan Pacific Conference on Pesticide Science), Book Chapter.

[5] Guermah, M, TAO, Y., Roeder RG. (2001). Positive and Negative TAF(II) Functions That Suggest a Dynamic TFIID Structure and Elicit Synergy with Traps in Activator-induced Transcription. Mol Cell Biol. 21(20): 6882-94.
[6] Zheng, Y.J., TAO, Y., Zhang, W., and Jordan D. B. (2001) Inhibition of Fungal Aldose Reductase. Protein and Peptide Letter. 8(5): 407-412.

[7] TAO, Y.*, Xiao, H*, and Roeder, R.G. (1999). The Human Homologue of Drosophila TRF-proximal Protein Is Associated with an RNA polymerase II-SRB Complex. Journal of Biological Chemistry 274: 3937-3940.

[8] Xiao, H., TAO, Y., Greenblatt, J. and Roeder, R.G. (1998) A Cofactor, TIP30, Specifically Enhances HIV-1 Tat-activated Transcription. Proc Natl Acad Sci U S A 95(5): 2146-2151.

[9] Oelgeschlager, T., TAO, Y., Kang, Y.K., Roeder, R.G. (1998) Transcription Activation via Enhanced Preinitiation Complex assembly in a Human Cell-free System Lacking TAFIIs. Molecular Cell 1(6): 925-931.

[10] TAO, Y., Guermah, M., Martinez, E., Oelgeschl?ger, T., Hasegawa, S., Takada, R., Yamamoto, T., Horikoshi, M. and Roeder, R.G. (1997) Specific Interactions and Potential Functions of Human TAFII100. Journal of Biological Chemistry 270: 23984-23987.

[11] TAO, Y. and Chen, K.Y. (1995) Purification of Deoxyhypusine Synthase from Neurospora crass to Homogeneity by Substrate Elution Affinity Chromatography. Journal of Biological Chemistry 270: 383-386.

[12] TAO, Y. and Chen, K.Y. (1995) Molecular Cloning and Functional _Expression of Neurospora Deoxyhypusine Synthase cDNA and Identification of Yeast Deoxyhypusine Synthase cDNA. Journal of Biological Chemistry 270: 23984-23987.

[13] TAO, Y., Yan, Z. and Zhang, S. (1992) Catalytic Properties of ?-N-acetylhexosaminidase from Asp. tamarii. Acta Microbiologica Sinica. 32(6): 405-411.

[14] TAO, Y. (1991) Nisin and its Application. Food Science of China 134: 53-57.

专利成果获得10项美国专利授权：

US Patent 6,482,631
US Patent 6,558,915
US Patent 7,132,250
US Patent 7,195,887
US Patent 7,205,147
US Patent 7,282,359
US Patent 7,422,901
US Patent 7,498,408
US Patent 7,655,395
US Patent 7,842,855